@misc{HeringUlberTippkoetter2016,
  author    = {Hering, T. and Ulber, Roland and Tippk{\"o}tter, Nils},
  title     = {Antimikrobielle Oberfl{\"a}chenmodifikation durch Mikropartikel},
  series = {Chemie Ingenieur Technik},
  volume    = {88},
  journal   = {Chemie Ingenieur Technik},
  number    = {9},
  publisher = {Wiley-VCH},
  address   = {Weinheim},
  doi       = {10.1002/cite.201650084},
  pages     = {1302},
  year      = {2016},
  abstract  = {Die Ausbildung von Biofilmen in technischen Anlagen, wie z. B. K{\"u}hlkreisl{\"a}ufen, Wasseraufbereitungssystemen und Bioreaktoren, f{\"u}hren zu Materialsch{\"a}den (Biofouling) und stark erh{\"o}htem Energieaufwand. Im Rahmen der aktuellen Forschungsarbeiten erfolgen aktive sowie passive Bio-Modifikationen auf funktionalisierten magnetischen Mikropartikelober-fl{\"a}chen. Um die verschiedenen funktionalisierten magnetischen Mikropartikel zu analysieren und ihre antimikrobielle Wirkung zu testen, wird der Einsatz einer 3D-gedruckten, magnetischen Plattform f{\"u}r ein Fluoreszenz-basiertes Screening-System untersucht. F{\"u}r den Oberfl{\"a}chenschutz wurden verschiedene, antimikrobiell funktionalisierte Partikelkombinationen mit dem Mikroorganismus Escherichia coli GFPmut2 in Bezug auf aktiven Oberfl{\"a}chenschutz verglichen. Um die antimikrobielle Oberfl{\"a}cheneffekte von synergistischen Kombinationen unterschiedlich funktionalisierter Partikel zu bestimmen, werden Oberfl{\"a}chen einem Magnetfeld ausgesetzt, das die Mikropartikel als definierte Schicht auf ihnen zur{\"u}ck h{\"a}lt. Diese modifizierten Oberfl{\"a}chen k{\"o}nnen sowohl durch Fluoreszenzspektroskopie als auch -mikroskopie analysiert werden.},
  language  = {de}
}
@misc{WulfhorstMerseburgTippkoetter2016,
  author    = {Wulfhorst, H. and Merseburg, J. and Tippk{\"o}tter, Nils},
  title     = {Batteriekomponenten aus nachwachsenden Rohstoffen},
  series = {Chemie Ingenieur Technik},
  volume    = {88},
  journal   = {Chemie Ingenieur Technik},
  number    = {9},
  publisher = {Wiley-VCH},
  address   = {Weinheim},
  issn      = {0009-286X},
  doi       = {10.1002/cite.201650333},
  pages     = {1234 -- 1235},
  year      = {2016},
  abstract  = {In diesem Beitrag geht es um die Integration von Stoffstr{\"o}men einer Lignocellulose-Bioraffinerie in Verfahren zur Batterieherstellung. Pflanzliche Reststoffe aus der Biokraftstoffherstellung wie Lignin sollen zur Herstellung neuer Batteriematerialien verwendet werden. Hierbei wird das Lignin als Matrix f{\"u}r die vorgraphitischen C-haltigen Einlagerungsverbindungen in den Elektroden genutzt. Die Si-C-Komposite werden durch das Einbetten von Si in eine Ligninmatrix mit anschließender Carbonisierung hergestellt. Das Lignin hierf{\"u}r wird durch die sequentielle hydrothermale Vorbehandlung von Buchenholz bei variablen Bedingungen gewonnen und mit Si-Nanopartikel sowie als Referenz ohne Si-Nanopartikel gef{\"a}llt. Die Ergebnisse zeigen, dass die sequenzielle Vorbehandlung h{\"o}here Ausbeuten im Vergleich zum LHW- oder Organosolv-Aufschluss liefert. Um eine Anode herzustellen, wurde das resultierende Si-C-Kompositmaterial carbonisiert, auf einen Stromsammler aufgetragen und elektro-chemisch charakterisiert. Der Einfluss der Vorbehandlungsschritte auf den Herstellungsprozess und die {\"o}konomische Bewertung des untersuchten Bioraffinerie-Prozesses wurde mithilfe eines Stoffstrommodells analysiert.},
  language  = {de}
}
@misc{CapitainHeringTippkoetter2016,
  author    = {Capitain, C. and Hering, T. and Tippk{\"o}tter, Nils},
  title     = {Enzymatische Polymerisation von Ligninmodellkomponenten und Organosolv-Lignin mit aromatischen Aminos{\"a}uren},
  series = {Chemie Ingenieur Technik},
  volume    = {88},
  journal   = {Chemie Ingenieur Technik},
  number    = {9},
  publisher = {Wiley-VCH},
  address   = {Weinheim},
  issn      = {0009-286X},
  doi       = {10.1002/cite.201650374},
  pages     = {1236},
  year      = {2016},
  abstract  = {Die stoffliche Nutzung von Lignin aus Bioraffinerien ist ein wichtiger Bestandteil f{\"u}r den Wertsch{\"o}pfungsprozess von nachwachsenden, pflanzlichen Rohstoffen. Lignin z{\"a}hlt zu den wenigen erneuerbaren Quellen f{\"u}r phenolische Bestandteile, wird aber derzeit meist nur thermisch verwertet. Ziel dieses Forschungsvorhabens ist die Funktionalisierung von Lignin zur Verbesserung der Adh{\"a}sionseigenschaften. Als funktionelle Gruppe wird die aromatische Aminos{\"a}ure L-DOPA verwendet, die charakteristisch f{\"u}r die Adh{\"a}sionskraft von Muscheln ist. Lignin ist ein geeignetes St{\"u}tzger{\"u}st, da es ein Polymer ist, das durch enzymkatalysierte Polymerisation gebildet wird. Essenziell f{\"u}r die Entwicklung ist ein besseres Verst{\"a}ndnis {\"u}ber die Bildung von Lignin-Polymeren und deren verschiedene Eigenschaften. Um die Einflussfaktoren auf Kettenl{\"a}nge und Polymerisationseffizienz zu untersuchen, werden zurzeit sowohl Ligninmodellkomponenten (LMK) als auch gel{\"o}stes Organosolv-Lignin verwendet. Laufende Untersuchungen werden zeigen, ob sich die enzymatische Polymerisationsreaktion auf ein gel{\"o}stes Ligninpolymer aus einem Organosolv-Aufschluss {\"u}bertragen l{\"a}sst.},
  language  = {de}
}
@misc{EngelTippkoetter2016,
  author    = {Engel, M. and Tippk{\"o}tter, Nils},
  title     = {Einfluss eines Phenazin-Mediators und elektrischen Potenzials auf die Aceton-Butanol-Ethanol-Fermentation},
  series = {Chemie Ingenieur Technik},
  volume    = {88},
  journal   = {Chemie Ingenieur Technik},
  number    = {9},
  publisher = {Wiley-VCH},
  address   = {Weinheim},
  issn      = {0009-286X},
  doi       = {10.1002/cite.201650105},
  pages     = {1254},
  year      = {2016},
  abstract  = {In den letzten Jahren haben nachhaltige, biotechnologische Prozesse zunehmend an Bedeutung gewonnen. Die Aceton-Butanol-Ethanol-Fermentation (ABE-Fermentation) mit dem anaeroben Bakterium Clostridium acetobutylicum zur Gewinnung von Biobutanol k{\"o}nnte in diesem Zusammenhang eine M{\"o}glichkeit der nachhaltigen Kraftstoffproduktion darstellen. In dieser Arbeit wird der Einfluss zus{\"a}tzlich verf{\"u}gbarer Elektronen durch den Einsatz des Phenazin-Farbstoffs Neutralrot als Redoxmediator sowie das Anlegen eines elektrischen Potenzials w{\"a}hrend der ABE-Fermentation untersucht. Es wird gezeigt, dass das Neutralrot keinen Einfluss auf die Leerlaufspannung von ca. 500 mV vs. Ag/AgCl w{\"a}hrend der Fermentation hat. Der Mediator bewirkt allerdings eine fr{\"u}here Butanolbildung sowie h{\"o}here Butanolkonzentrationen. Wird zudem die Mediatorkonzentration von 125 mM auf 250 mM angehoben, wird dabei auch die maximale Butanolkonzentration um 36 \% ± 1,8 \% innerhalb von28 Stunden gesteigert.},
  language  = {de}
}
@article{WilsonWilsonScheeretal.2017,
  author    = {Wilson, Ian D. and Wilson, Claire E. and Scheer, Nico and Dickie, A.P. and Schreiter, K. and Wilson, E. M. and Riley, R. J. and Wehr, R. and Bial, J.},
  title     = {The Pharmacokinetics and Metabolism of Lumiracoxib in Chimeric Humanized and Murinized FRG Mice},
  series = {Biochemical pharmacology},
  volume    = {Volume 135},
  journal   = {Biochemical pharmacology},
  publisher = {Elsevier},
  address   = {Amsterdam},
  issn      = {1873-2968},
  doi       = {10.1016/j.bcp.2017.03.015},
  pages     = {139 -- 150},
  year      = {2017},
  language  = {en}
}
@incollection{SamuelssonScheerWilsonetal.2017,
  author    = {Samuelsson, K. and Scheer, Nico and Wilson, I. and Wolf, C.R. and Henderson, C.J.},
  title     = {Genetically Humanized Animal Models},
  series = {Comprehensive Medicinal Chemistry III. 3rd Edition},
  booktitle = {Comprehensive Medicinal Chemistry III. 3rd Edition},
  editor    = {Chackalamannil, Samuel},
  publisher = {Elsevier},
  address   = {Saint Louis},
  isbn      = {978-0-12-803201-5},
  doi       = {10.1016/B978-0-12-409547-2.12376-5},
  pages     = {130 -- 149},
  year      = {2017},
  abstract  = {Genetically humanized mice for proteins involved in drug metabolism and toxicity and mice engrafted with human hepatocytes are emerging as promising in vivo models for improved prediction of the pharmacokinetic, drug-drug interaction, and safety characteristics of compounds in humans. This is an overview on the genetically humanized and chimeric liver-humanized mouse models, which are illustrated with examples of their utility in drug metabolism and toxicity studies. The models are compared to give guidance for selection of the most appropriate model by highlighting advantages and disadvantages to be carefully considered when used for studies in drug discovery and development.},
  language  = {en}
}
@article{LiuSchaapBallemansetal.2017,
  author    = {Liu, Z. and Schaap, K. S. and Ballemans, L. and de Blois, E. and Rohde, M. and Paulßen, Elisabeth},
  title     = {Measurement of reaction kinetics of [177Lu]Lu-DOTA-TATE using a microfluidic system},
  series = {Dalton Transactions},
  volume    = {46},
  journal   = {Dalton Transactions},
  number    = {42},
  issn      = {1477-9234},
  doi       = {10.1039/C7DT01830D},
  pages     = {14669 -- 14676},
  year      = {2017},
  language  = {en}
}
@article{MuschallikMolinnusBongaertsetal.2017,
  author    = {Muschallik, Lukas and Molinnus, Denise and Bongaerts, Johannes and Pohl, Martina and Wagner, Torsten and Sch{\"o}ning, Michael Josef and Siegert, Petra and Selmer, Thorsten},
  title     = {(R,R)-Butane-2,3-diol Dehydrogenase from Bacillus clausii DSM 8716T: Cloning and Expression of the bdhA-Gene, and Initial Characterization of Enzyme},
  series = {Journal of Biotechnology},
  volume    = {258},
  journal   = {Journal of Biotechnology},
  publisher = {Elsevier},
  address   = {Amsterdam},
  issn      = {0168-1656},
  doi       = {10.1016/j.jbiotec.2017.07.020},
  pages     = {41 -- 50},
  year      = {2017},
  abstract  = {The gene encoding a putative (R,R)-butane-2,3-diol dehydrogenase (bdhA) from Bacillus clausii DSM 8716T was isolated, sequenced and expressed in Escherichia coli. The amino acid sequence of the encoded protein is only distantly related to previously studied enzymes (identity 33-43\%) and exhibited some uncharted peculiarities. An N-terminally StrepII-tagged enzyme variant was purified and initially characterized. The isolated enzyme catalyzed the (R)-specific oxidation of (R,R)- and meso-butane-2,3-diol to (R)- and (S)-acetoin with specific activities of 12 U/mg and 23 U/mg, respectively. Likewise, racemic acetoin was reduced with a specific activity of up to 115 U/mg yielding a mixture of (R,R)- and meso-butane-2,3-diol, while the enzyme reduced butane-2,3-dione (Vmax 74 U/mg) solely to (R,R)-butane-2,3-diol via (R)-acetoin. For these reactions only activity with the co-substrates NADH/NAD+ was observed. The enzyme accepted a selection of vicinal diketones, α-hydroxy ketones and vicinal diols as alternative substrates. Although the physiological function of the enzyme in B. clausii remains elusive, the data presented herein clearly demonstrates that the encoded enzyme is a genuine (R,R)-butane-2,3-diol dehydrogenase with potential for applications in biocatalysis and sensor development.},
  language  = {en}
}
@article{RoehlenPilasSchoeningetal.2017,
  author    = {R{\"o}hlen, Desiree and Pilas, Johanna and Sch{\"o}ning, Michael Josef and Selmer, Thorsten},
  title     = {Development of an amperometric biosensor platform for the combined determination of l-Malic, Fumaric, and l-Aspartic acid},
  series = {Applied Biochemistry and Biotechnology},
  volume    = {183},
  journal   = {Applied Biochemistry and Biotechnology},
  publisher = {Springer},
  address   = {Berlin},
  issn      = {1559-0291},
  doi       = {10.1007/s12010-017-2578-1},
  pages     = {566 -- 581},
  year      = {2017},
  abstract  = {Three amperometric biosensors have been developed for the detection of L-malic acid, fumaric acid, and L -aspartic acid, all based on the combination of a malate-specific dehydrogenase (MDH, EC 1.1.1.37) and diaphorase (DIA, EC 1.8.1.4). The stepwise expansion of the malate platform with the enzymes fumarate hydratase (FH, EC 4.2.1.2) and aspartate ammonia-lyase (ASPA, EC 4.3.1.1) resulted in multi-enzyme reaction cascades and, thus, augmentation of the substrate spectrum of the sensors. Electrochemical measurements were carried out in presence of the cofactor β-nicotinamide adenine dinucleotide (NAD+) and the redox mediator hexacyanoferrate (III) (HCFIII). The amperometric detection is mediated by oxidation of hexacyanoferrate (II) (HCFII) at an applied potential of + 0.3 V vs. Ag/AgCl. For each biosensor, optimum working conditions were defined by adjustment of cofactor concentrations, buffer pH, and immobilization procedure. Under these improved conditions, amperometric responses were linear up to 3.0 mM for L-malate and fumarate, respectively, with a corresponding sensitivity of 0.7 μA mM-1 (L-malate biosensor) and 0.4 μA mM-1 (fumarate biosensor). The L-aspartate detection system displayed a linear range of 1.0-10.0 mM with a sensitivity of 0.09 μA mM-1. The sensor characteristics suggest that the developed platform provides a promising method for the detection and differentiation of the three substrates.},
  language  = {en}
}
@article{PilasYaziciSelmeretal.2017,
  author    = {Pilas, Johanna and Yazici, Yasemen and Selmer, Thorsten and Keusgen, Michael and Sch{\"o}ning, Michael Josef},
  title     = {Optimization of an amperometric biosensor array for simultaneous measurement of ethanol, formate, d- and l-lactate},
  series = {Electrochimica Acta},
  volume    = {251},
  journal   = {Electrochimica Acta},
  publisher = {Elsevier},
  address   = {Amsterdam},
  issn      = {0013-4686},
  doi       = {10.1016/j.electacta.2017.07.119},
  pages     = {256 -- 262},
  year      = {2017},
  abstract  = {The immobilization of NAD+-dependent dehydrogenases, in combination with a diaphorase, enables the facile development of multiparametric sensing devices. In this work, an amperometric biosensor array for simultaneous determination of ethanol, formate, d- and l-lactate is presented. Enzyme immobilization on platinum thin-film electrodes was realized by chemical cross-linking with glutaraldehyde. The optimization of the sensor performance was investigated with regard to enzyme loading, glutaraldehyde concentration, pH, cofactor concentration and temperature. Under optimal working conditions (potassium phosphate buffer with pH 7.5, 2.5 mmol L-1 NAD+, 2.0 mmol L-1 ferricyanide, 25 °C and 0.4\% glutaraldehyde) the linear working range and sensitivity of the four sensor elements was improved. Simultaneous and cross-talk free measurements of four different metabolic parameters were performed successfully. The reliable analytical performance of the biosensor array was demonstrated by application in a clarified sample of inoculum sludge. Thereby, a promising approach for on-site monitoring of fermentation processes is provided.},
  language  = {en}
}