@article{FalkenbergKohnBottetal.2023,
  author    = {Falkenberg, Fabian and Kohn, Sophie and Bott, Michael and Bongaerts, Johannes and Siegert, Petra},
  title     = {Biochemical characterisation of a novel broad pH spectrum subtilisin from Fictibacillus arsenicus DSM 15822ᵀ},
  series = {FEBS Open Bio},
  volume    = {13},
  journal   = {FEBS Open Bio},
  number    = {11},
  publisher = {Wiley},
  address   = {Hoboken, NJ},
  issn      = {2211-5463},
  doi       = {10.1002/2211-5463.13701},
  pages     = {2035 -- 2046},
  year      = {2023},
  abstract  = {Subtilisins from microbial sources, especially from the Bacillaceae family, are of particular interest for biotechnological applications and serve the currently growing enzyme market as efficient and novel biocatalysts. Biotechnological applications include use in detergents, cosmetics, leather processing, wastewater treatment and pharmaceuticals. To identify a possible candidate for the enzyme market, here we cloned the gene of the subtilisin SPFA from Fictibacillus arsenicus DSM 15822ᵀ (obtained through a data mining-based search) and expressed it in Bacillus subtilis DB104. After production and purification, the protease showed a molecular mass of 27.57 kDa and a pI of 5.8. SPFA displayed hydrolytic activity at a temperature optimum of 80 °C and a very broad pH optimum between 8.5 and 11.5, with high activity up to pH 12.5. SPFA displayed no NaCl dependence but a high NaCl tolerance, with decreasing activity up to concentrations of 5 m NaCl. The stability enhanced with increasing NaCl concentration. Based on its substrate preference for 10 synthetic peptide 4-nitroanilide substrates with three or four amino acids and its phylogenetic classification, SPFA can be assigned to the subgroup of true subtilisins. Moreover, SPFA exhibited high tolerance to 5\% (w/v) SDS and 5\% H₂O₂ (v/v). The biochemical properties of SPFA, especially its tolerance of remarkably high pH, SDS and H₂O₂, suggest it has potential for biotechnological applications.},
  language  = {en}
}
@misc{GrafSteinhofLotzetal.2009,
  author    = {Graf, Alain-Michel and Steinhof, Rafael and Lotz, Martin and Tippk{\"o}tter, Nils and Kasper, Cornelia and Beutel, Sascha and Ulber, Roland},
  title     = {Downstream-Processing mit Membranadsorbern zur Isolierung nativer Proteinfraktionen aus Kartoffelfruchtwasser},
  series = {Chemie Ingenieur Technik},
  volume    = {81},
  journal   = {Chemie Ingenieur Technik},
  number    = {3},
  publisher = {Wiley},
  address   = {Weinheim},
  doi       = {10.1002/cite.200800139},
  pages     = {267 -- 274},
  year      = {2009},
  abstract  = {Bei der St{\"a}rkeproduktion entstehendes Kartoffelfruchtwasser besitzt mit 2 - 3 \% einen hohen Anteil an ern{\"a}hrungsphysiologisch interessanten Proteinen. Die industrielle Gewinnung dieser Proteinfracht liefert jedoch lediglich ein minderwertiges, denaturiertes Produkt. Mit Hilfe der Membranadsorber-Technologie lassen sich aus Kartoffelfruchtwasser unter milden Reaktionsbedingungen native bioaktive Proteinfraktionen gewinnen. Geeignete Trennbedingungen wurden im Labormaßstab entwickelt und in den Technikumsmaßstab {\"u}bertragen. An Anionenaustauscher-Membranadsorbern mit einer Membranfl{\"a}che von 10 000 cm2 wurde eine Patatinhaltige Fraktion (44 kDa) mit Bindungskapazit{\"a}ten von 0,37 mg/cm2 isoliert. Eine niedermolekulare Proteinfraktion mit Protease-Inhibitoren konnte durch Kationenaustauscher-Membranadsorber mit Bindungskapazit{\"a}ten von 1,00 mg/cm2 gewonnen werden. Sie ist f{\"u}r verschiedenste Applikationen in der pharmazeutischen, kosmetischen und der Nahrungsmittelindustrie interessant z. B. f{\"u}r Appetitz{\"u}gler oder muskelaufbauende Proteinpr{\"a}parate. Der Aufreinigung der nativen Proteinfraktionen durch Ultra-/Diafiltration schließt sich die Konfektionierung durch Spr{\"u}htrocknung an. Die bioanalytische Charakterisierung der Produkte belegt die Reinheit und die enzymatische Aktivit{\"a}t sowie die Abreicherung von St{\"o}rkomponenten wie Glykoalkaloide und Polyphenoloxidasen.},
  language  = {de}
}