@misc{PothMonzonTippkoetteretal.2009,
  author    = {Poth, S. and Monzon, M. and Tippk{\"o}tter, Nils and Ulber, Roland},
  title     = {Enzymatische Hydrolyse von vorbehandelter Lignocellulose},
  series = {Chemie Ingenieur Technik},
  volume    = {81},
  journal   = {Chemie Ingenieur Technik},
  number    = {8},
  publisher = {Wiley-VCH},
  address   = {Weinheim},
  issn      = {0009-286X},
  doi       = {10.1002/cite.200950244},
  pages     = {1049},
  year      = {2009},
  abstract  = {Die {\"o}konomische Abh{\"a}ngigkeit von fossilen Brennstoffen und der klimatische Wandel durch die Nutzung dieser haben zu einer intensiven Suche nach erneuerbaren Rohstoffen f{\"u}r die Produktion von Chemikalien und Treibstoffen gef{\"u}hrt. Ein viel versprechender Rohstoff in diesem Zusammenhang sind Zucker, die mittels enzymatischer Hydrolyse aus Lignocellulose gewonnen und beispielsweise zu Ethanol umgesetzt werden k{\"o}nnen. Dabei ist es notwendig die Hydrolyse in Hinsicht auf das verwendete Substrat und die Verwendung der entstehenden Hydrolysate f{\"u}r die Fermentation von Alkohol zu optimieren. Als Substrat dienen Cellulose- und Hemicellulose-Fraktionen, die durch thermo-chemische Vorbehandlung von Holz gewonnen werden. Die Vorbehandlung erfolgt bei unserem Projektpartner am Johann Heinrich von Th{\"u}nen Institut in Hamburg. Verschiedene kommerziell erh{\"a}ltliche Enzyme, thermostabile eingeschlossen, wurden auf ihre F{\"a}higkeit hin untersucht, diese Fraktionen zu den entsprechenden Zuckern umsetzen zu k{\"o}nnen. Um die Konzentration an fermentierbaren Zuckern zu steigern werden verschiedene Optimierungen durchgef{\"u}hrt, z. B. die Erh{\"o}hung der Substrat- bzw. Enzymkonzentrationen. Ein weiterer interessanter Ansatz, welcher ebenfalls verfolgt wird, ist es die Hydrolyse und die Fermentation in einem Schritt durchzuf{\"u}hren.},
  language  = {de}
}
@misc{StaubTippkoetterSucketal.2009,
  author    = {Staub, C. and Tippk{\"o}tter, Nils and Suck, K. and Ruf, F. and Sohling, U. and Ulber, Roland},
  title     = {Aufreinigung von Molkeproteinen mittels nat{\"u}rlicher Adsorbermaterialien},
  series = {Chemie Ingenieur Technik},
  volume    = {81},
  journal   = {Chemie Ingenieur Technik},
  number    = {8},
  publisher = {Wiley-VCH},
  address   = {Weinheim},
  issn      = {0009-286X},
  doi       = {10.1002/cite.200950310},
  pages     = {1299},
  year      = {2009},
  abstract  = {Molke als Nebenprodukt der K{\"a}seherstellung wurde lange Zeit als Abfall betrachtet. Bedingt durch ihren hohen BOD (biological oxygen demand) war die direkte Einleitung in Gew{\"a}sser, aber auch der mikrobielle Abbau in Kl{\"a}ranlagen bedenklich. Falls eine Weiterverarbeitung der Molke stattfand, so geschah dies meist zu Molkepulver oder Proteinkonzentrat. Als Untersuchungen der Molkeproteine jedoch unter pharmazeutischen Gesichtspunkten interessante Eigenschaften nahelegten, stieg das Interesse am Bioprodukt Molke und ihren Proteinen an. So stehen beispielsweise f{\"u}r die Molkeproteine a-Lactalbumin (ala) und b-Lactoglobulin (blg) antibakterielle, anticancerogene und diverse andere physiologische Effekte in der Diskussion. Gegenw{\"a}rtig finden meist Membranverfahren zur Aufreinigung von Molkeproteinen Anwendung. Als alternatives Verfahren wurde am Institut f{\"u}r Bioverfahrenstechnik in Kaiserslautern ein chromatographisches Verfahren entwickelt, bei dem nat{\"u}rliche Tonminerale zum Einsatz kamen. Nach chemischer und physikalischer Modifikation des Ausgangsmaterials durch den Hersteller S{\"u}d-Chemie wurden drei der Adsorber f{\"u}r n{\"a}here Untersuchungen zur Auftrennung von Molkeproteinen aus Molkekonzentrat herangezogen. Nach einer Cross-Flow-Filtration des Molkekonzentrats erfolgte die Aufreinigung der Molkeproteine in einem FPLC-System.},
  language  = {de}
}
@article{ClaessenGrefenMangetal.2010,
  author    = {Claessen, O. and Grefen, Dana and Mang, Thomas and Dikland, H. G. and Dikland, H. G. and Duin, M. van},
  title     = {Helle Fensterprofilmaterialien : Alterungsverhalten auf Basis von peroxidisch vernetztem EPDM},
  series = {Kautschuk, Gummi, Kunststoffe : KGK},
  volume    = {63},
  journal   = {Kautschuk, Gummi, Kunststoffe : KGK},
  number    = {9},
  isbn      = {0948-3276},
  pages     = {350 -- 360},
  year      = {2010},
  language  = {de}
}
@article{BalakrishnanAndreiSelmerSelmeretal.2010,
  author    = {Balakrishnan, Karthikeyan and Andrei-Selmer, Luminita-Cornelia and Selmer, Thorsten and Bacher, Michael and Dodel, Richard},
  title     = {Comparison of Intravenous Immunoglobulins for Naturally Occurring Autoantibodies against Amyloid-β},
  series = {Journal of Alzheimer's Disease},
  volume    = {20},
  journal   = {Journal of Alzheimer's Disease},
  number    = {1},
  isbn      = {1387-2877},
  pages     = {135 -- 143},
  year      = {2010},
  language  = {en}
}
@misc{Jeromin2010,
  author    = {Jeromin, G{\"u}nter Erich},
  title     = {Immobilisierung von Alkoholdehydrogenasen und deren Coenzyme sowie Verwendung des Immobilisats : Offenlegungsschrift : DE 102008038326 A1 Offenlegungstag: 25.02.2010},
  publisher = {Deutsches Patent- und Markenamt},
  address   = {M{\"u}nchen},
  pages     = {6 S.},
  year      = {2010},
  language  = {de}
}
@article{SrivastavaSinghAggarwaletal.2010,
  author    = {Srivastava, A. and Singh, V. and Aggarwal, P. and Schneeweiss, F. and Scherer, Ulrich W. and Friedrich, W.},
  title     = {Optical studies of insulating polymers for radiation dose monitoring},
  series = {Indian Journal of Pure \& Applied Physics},
  volume    = {48},
  journal   = {Indian Journal of Pure \& Applied Physics},
  number    = {11},
  isbn      = {0019-5596},
  pages     = {782 -- 786},
  year      = {2010},
  language  = {en}
}
@article{KowollikSchnitzlerBisellietal.2010,
  author    = {Kowollik, S. and Schnitzler, Thomas and Biselli, Manfred and Krueger, R. and Zang, Werner and Peuscher, A. and Schillberg, S. and Fischer, R.},
  title     = {Die Rolle des Respirationsquotienten in der Zellkulturfermentation},
  series = {Chemie Ingenieur Technik},
  volume    = {82},
  journal   = {Chemie Ingenieur Technik},
  number    = {9},
  isbn      = {Chemie Ingenieur Tec},
  pages     = {1505 -- 1506},
  year      = {2010},
  language  = {de}
}
@article{RibitschKarlBirnerGruenbergeretal.2010,
  author    = {Ribitsch, D. and Karl, W. and Birner-Gruenberger, R. and Gruber, K. and Eiteljoerg, I. and Remler, P. and Wieland, S. and Siegert, Petra and Maurer, Karl-Heinz and Schwab, H.},
  title     = {C-terminal truncation of a metagenome-derived detergent protease for effective expression in E. coli},
  series = {Journal of biotechnology},
  volume    = {150},
  journal   = {Journal of biotechnology},
  number    = {3},
  publisher = {Elsevier},
  address   = {Amsterdam},
  issn      = {1873-4863 (E-Journal); 0168-1656 (Print)},
  doi       = {10.1016/j.jbiotec.2010.09.947},
  pages     = {408 -- 416},
  year      = {2010},
  abstract  = {Recently, a new alkaline protease named HP70 showing highest homology to extracellular serine proteases of Stenotrophomonas maltophilia and Xanthomonas campestris was found in the course of a metagenome screening for detergent proteases (Niehaus et al., submitted for publication). Attempts to efficiently express the enzyme in common expression hosts had failed. This study reports on the realization of overexpression in Escherichia coli after structural modification of HP70. Modelling of HP70 resulted in a two-domain structure, comprising the catalytic domain and a C-terminal domain which includes about 100 amino acids. On the basis of the modelled structure the enzyme was truncated by deletion of most of the C-terminal domain yielding HP70-C477. This structural modification allowed effective expression of active enzyme using E. coli BL21-Gold as the host. Specific activity of HP70-C477 determined with suc-l-Ala-l-Ala-l-Pro-l-Phe-p-nitroanilide as the substrate was 30 ± 5 U/mg compared to 8 ± 1 U/mg of the native enzyme. HP70-C477 was most active at 40 °C and pH 7-11; these conditions are prerequisite for a potential application as detergent enzyme. Determination of kinetic parameters at 40 °C and pH = 9.5 resulted in KM = 0.23 ± 0.01 mM and kcat = 167.5 ± 3.6 s⁻¹. MS-analysis of peptide fragments obtained from incubation of HP70 and HP70-C477 with insulin B indicated that the C-terminal domain influences the cleavage preferences of the enzyme. Washing experiments confirmed the high potential of HP70-C477 as detergent protease.},
  language  = {en}
}
@misc{SiegertMussmannO'Connelletal.2010,
  author    = {Siegert, Petra and Mussmann, Nina and O'Connell, Timothy and Maurer, Karl-Heinz},
  title     = {Neue Proteasen und Mittel enthaltend diese Proteasen [Offenlegungsschrift]},
  publisher = {Deutsches Patent- und Markenamt / WIPO},
  address   = {M{\"u}nchen / Genf},
  pages     = {1 -- 30},
  year      = {2010},
  language  = {de}
}
@misc{SiegertBaumstarkKluinetal.2010,
  author    = {Siegert, Petra and Baumstark, Rebecca and Kluin, Cornelia and O'Connell, Timothy and Maurer, Karl-Heinz and Hellmuth, Hendrik},
  title     = {Neue Proteasen und Mittel enthaltend diese Proteasen [Offenlegungsschrift]},
  publisher = {Deutsches Patent- und Markenamt},
  address   = {M{\"u}nchen},
  pages     = {1 -- 30},
  year      = {2010},
  language  = {de}
}