@misc{WiesenTippkoetterDuweetal.2012, author = {Wiesen, S. and Tippk{\"o}tter, Nils and Duwe, A. and Ulber, Roland}, title = {Aceton-Butanol-Ethanol (ABE)-Fermentation von Organosolv-Holzhydrolysaten}, series = {Chemie Ingenieur Technik}, volume = {84}, journal = {Chemie Ingenieur Technik}, number = {8}, publisher = {Wiley-VCH}, address = {Weinheim}, issn = {0009-286X}, doi = {10.1002/cite.201250262}, pages = {1308}, year = {2012}, abstract = {Die L{\"o}sungsmittelherstellung durch Clostridien konnte wirtschaftlich nicht mit der chemischen Synthese von L{\"o}sungsmitteln auf Erd{\"o}lbasis konkurrieren und wurde in den fr{\"u}hen 1960er Jahren nahezu vollst{\"a}ndig eingestellt. Das Interesse an nachwachsenden Rohstoffen hat in den letzten Jahren zu einem Wiederaufleben der ABE-Fermentation gef{\"u}hrt. Aufgrund seiner h{\"o}heren Energiedichte im Vergleich zu Ethanol ist Biobutanol als Energietr{\"a}gerbesonders interessant und bietet sich z. B. als Produkt einer Bioraffinerie der 2. Generation an. F{\"u}r die beschriebenen Experimente wird durch das Organosolv-Verfahren aufgeschlossenes Buchenholz verwendet. Der Faserstoff wird mithilfe von CTec2-Enzymen hydrolysiert, wobei der erhaltene {\"U}berstand eine Glucosekonzentration von 66 g L⁻¹ aufweist. Auf der Basis dieses Materials k{\"o}nnen mit Clostridium acetobutylicum Butanol-Ausbeuten erzielt werden, die mit denen unter Verwendung von reinen Zuckern vergleichbar sind. Dem Problem der hohen Produktinhibierung wird mit einer In-situ-Produktaufarbeitung begegnet. Mithilfe von L{\"o}sungsmittelimpr{\"a}gnierten Partikeln (SIPs) kann die Produktausbeute drastisch gesteigert werden, indem die gebildeten L{\"o}sungsmittel durch das auf dem Partikel impr{\"a}gnierte L{\"o}sungsmittel w{\"a}hrend der Fermentation extrahiert werden. Zudem wird hierdurch die weitere Produktaufarbeitungstark vereinfacht.}, language = {de} } @misc{TippkoetterStaubSohlingetal.2012, author = {Tippk{\"o}tter, Nils and Staub, C. and Sohling, U. and Ruf, N. and Ulber, Roland}, title = {Adsorptive Aufreinigung von Molkeproteinen}, series = {Chemie Ingenieur Technik}, volume = {84}, journal = {Chemie Ingenieur Technik}, number = {8}, publisher = {Wiley-VCH}, address = {Weinheim}, issn = {0009-286X}, doi = {10.1002/cite.201250395}, pages = {1285}, year = {2012}, abstract = {In der Molkeverarbeitung dominieren Membranfiltrationsverfahren die Prozessf{\"u}hrung. Hierbei werden {\"u}blicherweise Aufkonzentrierungen der Proteine und deren Trennung von dem Milchzucker Lactose durchgef{\"u}hrt. Der Prozess der adsorptiven Aufreinigung soll als kosteng{\"u}nstige Alternative zu den bisher gebr{\"a}uchlichen Verfahren dienen. Weiterhin er{\"o}ffnet sich durch das Verfahren die M{\"o}glichkeit, einzelne Proteinfraktionen w{\"a}hrend der Verarbeitung anzureichern. Als Proteinquellen wurden f{\"u}r die Untersuchungen Modellproteine, L{\"o}sungen aus Molkenproteinisolat, D{\"u}nnmolke und Molkekonzentrat verwendet. Die Eignung zur Proteinbindung wurden an Tonmaterialien, Silicaten und y-Aluminiumoxiden in Pulverform, in Form von Granulaten sowie Extrudaten als auch sph{\"a}rischen Partikeln {\"u}berpr{\"u}ft. Adsorbentien aus Bentonit/Silica und c-Aluminiumoxid k{\"o}nnen sowohl a-Lactalbumin (aLA) als auch b-Lactoglobulin (bLG) binden, wohingegen Materialien aus Siliciumoxid lediglich ein starkes Adsorptionsverhalten gegen{\"u}ber bLG zeigen. Mischmaterialien aus Siliciumoxid und a-Aluminiumoxid zeigen dasselbe Verhalten wie Materialien aus Siliciumoxid, weisen jedoch eine geringere Kapazit{\"a}t auf. Die Materialen wurden hinsichtlich ihres Einsatzes in chromatographischen Verfahren und Batch-Prozessen untersucht und ein Prozessentwurf f{\"u}r einen zweistufigen Batch-Prozess im R{\"u}hrkessel erarbeitet.}, language = {de} } @misc{StadtmuellerWollnyTippkoetteretal.2012, author = {Stadtm{\"u}ller, R. and Wollny, S. and Tippk{\"o}tter, Nils and Ulber, Roland}, title = {Amplifikation und Einsatz von ssDNA-Aptameren}, series = {Chemie Ingenieur Technik}, volume = {84}, journal = {Chemie Ingenieur Technik}, number = {8}, publisher = {Wiley-VCH}, address = {Weinheim}, issn = {0009-286X}, doi = {10.1002/cite.201250112}, pages = {1294}, year = {2012}, abstract = {Die wachsende Produktpalette von z. B. Pharmazeutika geht mit einer steigenden Nachfrage f{\"u}r hochsensitive/schonende Aufreinigungstechniken einher. Bisherige Verfahren f{\"u}hren oft zu geringer Reinheit und verminderter Bioaktivit{\"a}t, zeigen eine Limitation der Analytengr{\"o}ße oder bedingen dessen Modifikation. Durch die Kombination von mikroskaligen Magnetpartikeln und spezifisch wechselwirkenden Einzelstrang-DNA-Oligonukleotiden, den sog. ssDNA-Aptameren, sind eine h{\"o}here Selektivit{\"a}t/Reinheit und eine Automatisierung m{\"o}glich. In diesem Kontext werden zum einen ssDNA-Amplifikationstechniken und zum anderen der praktische Einsatz von Aptameren in einer Magnetseparation vorgestellt. Die ssDNA-Synthese basiert auf einem In-vivo-dsDNA-Produktionsschritt mittels eines rekombinanten Escherichia coli. Die als High-copy-Plasmid organisierte Sequenz wird in vitro durch Kombination verschiedener enzymatischer Reaktionen in die funktionelle ssDNA {\"u}berf{\"u}hrt. Diese Technik bedingt nur minimale Instrumentierung bzw. Prozessregelung. Die zweite Synthesetechnik wird in Form eines In-vitro-Amplifikationsverfahrens realisiert und beruht auf dem Prinzip einer PCR (Potenzial zu einer Automatisierung bzw. Miniaturisierung). Die gewonnenen Aptamere werden im Anschluss in einem auf Magnetpartikeln basierten Trennverfahren zur Isolationvon 6xHis-tag-Proteinen bez{\"u}glich ihrer Eigenschaften untersucht.}, language = {de} } @article{PaulssenKongArciszewskietal.2012, author = {Paulßen, Elisabeth and Kong, Shushu and Arciszewski, Pawel and Wielbalck, Swantje and Abram, Ulrich}, title = {Aryl and NHC Compounds of Technetium and Rhenium}, series = {Journal of the American Chemical Society}, volume = {134}, journal = {Journal of the American Chemical Society}, number = {22}, publisher = {ACS Publications}, address = {Washington, DC}, issn = {1520-5126}, doi = {10.1021/ja3033718}, pages = {9118 -- 9121}, year = {2012}, abstract = {Air- and water-stable phenyl complexes with nitridotechnetium(V) cores can be prepared by straightforward procedures. [TcNPh2(PPh3)2] is formed by the reaction of [TcNCl2(PPh3)2] with PhLi. The analogous N-heterocyclic carbene (NHC) compound [TcNPh2(HLPh)2], where HLPh is 1,3,4-triphenyl-1,2,4-triazol-5-ylidene, is available from (NBu4)[TcNCl4] and HLPh or its methoxo-protected form. The latter compound allows the comparison of different Tc-C bonds within one compound. Surprisingly, the Tc chemistry with such NHCs does not resemble that of corresponding Re complexes, where CH activation and orthometalation dominate.}, language = {en} } @misc{TippkoetterPasteurMeyeretal.2012, author = {Tippk{\"o}tter, Nils and Pasteur, A. and Meyer, C. and Kampeis, P. and Diller, R. and Ulber, Roland}, title = {Aufreinigung von Cephalosporin C durch por{\"o}se, selektiv-beschichtete Magnetpartikel}, series = {Chemie Ingenieur Technik}, volume = {84}, journal = {Chemie Ingenieur Technik}, number = {8}, publisher = {Wiley-VCH}, address = {Weinheim}, issn = {0009-286X}, doi = {10.1002/cite.201250391}, pages = {1369 -- 1370}, year = {2012}, abstract = {Die selektive Isolierung von Cephalosporin C (CPC) aus komplexen Fermentationssuspensionen unter Einsatz magnetischer Separation ist das Ziel dieser Arbeit. Das Verfahren wird im fr{\"u}hen Stadium der Aufarbeitung genutzt, um CPC zu stabilisieren und somit die Produktausbeute zu erh{\"o}hen. Als Adsorbersysteme f{\"u}r CPC wurden neben einem projektinternen magnetischen Material ND 10322, dessen Oberfl{\"a}chenladungen spezifisch f{\"u}r die Bindung des Zielmolek{\"u}ls synthetisiert wurden, verschiedene kommerzielle Partikelsysteme verglichen. Es konnten massenspezifische Maximalbeladungen von 51 mg g⁻¹ erreicht werden. Weiterhin wurde die Stabilit{\"a}t von CPC untersucht. Unter optimalen Adsorptionsbedingungen kann CPC stabilisiert werden, so dass die Geschwindigkeitskonstante der Degradation des b-Lactam-Rings unter diesen Bedingungen unter 0,005 h⁻¹ liegt. Untersuchungen zur Wiederverwertbarkeit der neuen Adsorbers zeigten eine irreversible Bindung geringer CPC-Mengen nach dem ersten Einsatz. Nach zw{\"o}lf Zyklen tritt eine irreversible Bindung von CPC ein, was zu einer signifikanten Reduktion der Adsorptionsf{\"a}higkeit f{\"u}hrt. Die Anh{\"a}ufung des CPC auf dem Adsorber konnte durch IR-Untersuchungen auf die Bildung einer Peptidbindung zwischen Carboxylgruppen des CPC und Aminogruppe der Adsorberoberfl{\"a}che zur{\"u}ckgef{\"u}hrt werden.}, language = {de} } @article{LeursMezoOehlschlaegeretal.2012, author = {Leurs, Ulrike and Mezo, Gabor and {\"O}hlschl{\"a}ger, Peter and Orban, Erika and Marquard, Andrea and Manea, Marilena}, title = {Design, synthesis, in vitro stability and cytostatic effect of multifunctional anticancer drug-bioconjugates containing GnRH-III as a targeting moiety}, series = {Peptide Science}, volume = {98}, journal = {Peptide Science}, number = {1}, publisher = {Wiley}, address = {New York, NY}, issn = {1097-0282}, doi = {10.1002/bip.21640}, pages = {1 -- 10}, year = {2012}, abstract = {Bioconjugates containing the GnRH-III hormone decapeptide as a targeting moiety are able to deliver chemotherapeutic agents specifically to cancer cells expressing GnRH receptors, thereby increasing their local efficacy while limiting the peripheral toxicity. However, the number of GnRH receptors on cancer cells is limited and they desensitize under continuous hormone treatment. A possible approach to increase the receptor mediated tumor targeting and consequently the cytostatic effect of the bioconjugates would be the attachment of more than one chemotherapeutic agent to one GnRH-III molecule. Here we report on the design, synthesis and biochemical characterization of multifunctional bioconjugates containing GnRH-III as a targeting moiety and daunorubicin as a chemotherapeutic agent. Two different drug design approaches were pursued. The first one was based on the bifunctional [4Lys]-GnRH-III (Glp-His-Trp-Lys-His-Asp-Trp-Lys-Pro-Gly-NH2) containing two lysine residues in positions 4 and 8, whose ϵ-amino groups were used for the coupling of daunorubicin. In the second drug design, the native GnRH-III (Glp-His-Trp-Ser-His-Asp-Trp-Lys-Pro-Gly-NH2) was used as a scaffold; an additional lysine residue was coupled to the ϵ-amino group of 8Lys in order to generate two free amino groups available for conjugation of daunorubicin. The in vitro stability/degradation of all synthesized compounds was investigated in human serum, as well as in the presence of rat liver lysosomal homogenate. Their cellular uptake was determined on human breast cancer cells and the cytostatic effect was evaluated on human breast, colon and prostate cancer cell lines. Compared with a monofunctional compound, both drug design approaches resulted in multifunctional bioconjugates with increased cytostatic effect.}, language = {en} } @techreport{VaessenOhmeManderscheid2012, author = {Vaeßen, Christiane and Ohme, H. and Manderscheid, D.}, title = {Endbericht Projekt Immotherm : Vorhabensbezeichnung: KMU-innovativ-Verbundvorhaben "Einsatz immobilisierter Mikroorganismen zur Ent{\"o}lung und Entsalzung von Kondensatwasser bei hohen Prozesstemperaturen" : Laufzeit des Vorhabens: 01.03.2009-31.08.2011 : F{\"o}rderkennzeichen: 01LY0816A, 01LY0816B, 01LY0816C}, pages = {71 S. : zahlr. Ill. u. graph. Darst.}, year = {2012}, language = {de} } @article{RibitschHeumannKarletal.2012, author = {Ribitsch, D. and Heumann, S. and Karl, W. and Gerlach, J. and Leber, R. and Birner-Gruenberger, R. and Gruber, K. and Eiteljoerg, I. and Remler, P. and Siegert, Petra and Lange, J. and Maurer, Karl-Heinz and Berg, G. and Guebitz, G. M. and Schwab, H.}, title = {Extracellular serine proteases from Stenotrophomonas maltophilia: Screening, isolation and heterologous expression in E. coli}, series = {Journal of biotechnology}, volume = {157}, journal = {Journal of biotechnology}, number = {1}, publisher = {Elsevier}, address = {Amsterdam}, issn = {1873-4863 (E-Journal); 0168-1656 (Print)}, doi = {10.1016/j.jbiotec.2011.09.025}, pages = {140 -- 147}, year = {2012}, abstract = {A large strain collection comprising antagonistic bacteria was screened for novel detergent proteases. Several strains displayed protease activity on agar plates containing skim milk but were inactive in liquid media. Encapsulation of cells in alginate beads induced protease production. Stenotrophomonas maltophilia emerged as best performer under washing conditions. For identification of wash-active proteases, four extracellular serine proteases called StmPr1, StmPr2, StmPr3 and StmPr4 were cloned. StmPr2 and StmPr4 were sufficiently overexpressed in E. coli. Expression of StmPr1 and StmPr3 resulted in unprocessed, insoluble protein. Truncation of most of the C-terminal domain which has been identified by enzyme modeling succeeded in expression of soluble, active StmPr1 but failed in case of StmPr3. From laundry application tests StmPr2 turned out to be a highly wash-active protease at 45 °C. Specific activity of StmPr2 determined with suc-l-Ala-l-Ala-l-Pro-l-Phe-p-nitroanilide as the substrate was 17 ± 2 U/mg. In addition we determined the kinetic parameters and cleavage preferences of protease StmPr2.}, language = {en} } @misc{MaurerO'ConnellSiegertetal.2012, author = {Maurer, Karl-Heinz and O'Connell, Timothy and Siegert, Petra and Weber, Thomas and Tondera, Susanne and Hellmuth, Hendrik}, title = {Fl{\"u}ssige Tensidzubereitung enthaltend Lipase und Phosphonat [Offenlegungsschrift]}, publisher = {Deutsches Patent- und Markenamt / Europ{\"a}isches Patentamt / WIPO}, address = {M{\"u}nchen / Den Hague / Genf}, pages = {1 -- 22}, year = {2012}, language = {de} } @article{SchoeningBiselliSelmeretal.2012, author = {Sch{\"o}ning, Michael Josef and Biselli, Manfred and Selmer, Thorsten and {\"O}hlschl{\"a}ger, Peter and Baumann, Marcus and F{\"o}rster, Arnold and Poghossian, Arshak}, title = {Forschung „zwischen" den Disziplinen: das Institut f{\"u}r Nano- und Biotechnologien}, series = {Analytik news : das Online-Labormagazin f{\"u}r Labor und Analytik}, volume = {Publ. online}, journal = {Analytik news : das Online-Labormagazin f{\"u}r Labor und Analytik}, publisher = {Dr. Beyer Internet-Beratung}, address = {Ober-Ramstadt}, pages = {11 Seiten}, year = {2012}, abstract = {"Biologie trifft Mikroelektronik", das Motto des Instituts f{\"u}r Nano- und Biotechnologien (INB) an der FH Aachen, unterstreicht die zunehmende Bedeutung interdisziplin{\"a}r gepr{\"a}gter Forschungsaktivit{\"a}ten. Der thematische Zusammenschluss grundst{\"a}ndiger Disziplinen, wie die Physik, Elektrotechnik, Chemie, Biologie sowie die Materialwissenschaften, l{\"a}sst neue Forschungsgebiete entstehen, ein herausragendes Beispiel hierf{\"u}r ist die Nanotechnologie: Hier werden neue Werkstoffe und Materialien entwickelt, einzelne Nanopartikel oder Molek{\"u}le und deren Wechselwirkung untersucht oder Schichtstrukturen im Nanometerbereich aufgebaut, die neue und vorher nicht bekannte Eigenschaften hervorbringen. Vor diesem Hintergrund b{\"u}ndelt das im Jahre 2006 gegr{\"u}ndete INB die an der FH Aachen vorhandenen Kompetenzen von derzeit insgesamt sieben Laboratorien auf den Gebieten der Halbleitertechnik und Nanoelektronik, Nanostrukturen und DNA-Sensorik, der Chemo- und Biosensorik, der Enzymtechnologie, der Mikrobiologie und Pflanzenbiotechnologie, der Zellkulturtechnik, sowie der Roten Biotechnologie synergetisch. In der Nano- und Biotechnologie steckt außergew{\"o}hnliches Potenzial! Nicht zuletzt deshalb stellen sich die Forscher der Herausforderung, in diesem Bereich gemeinsam zu forschen und Schnittstellen zu nutzen, um so bei der Gestaltung neuartiger Ideen und Produkte mitzuwirken, die zuk{\"u}nftig unser allt{\"a}gliches Leben ver{\"a}ndern werden. Im Folgenden werden die verschiedenen Forschungsbereiche kurz zusammenfassend vorgestellt und vorhandene Interaktionen anhand von exemplarisch ausgew{\"a}hlten, aktuellen Forschungsprojekten skizziert.}, language = {de} } @article{ScheerBalimaneHaywardetal.2012, author = {Scheer, Nico and Balimane, Praveen and Hayward, Michael D. and Buechel, Sandra and Kauselmann, Gunther and Wolf, C. Roland}, title = {Generation and Characterization of a Novel Multidrug Resistance Protein 2 Humanized Mouse Line}, series = {Drug Metabolism and Disposition}, volume = {40}, journal = {Drug Metabolism and Disposition}, number = {11}, publisher = {ASPET}, address = {Bethesda, Md.}, issn = {1521-0111}, doi = {10.1124/dmd.112.047605}, pages = {2212 -- 2218}, year = {2012}, abstract = {The multidrug resistance protein (MRP) 2 is predominantly expressed in liver, intestine, and kidney, where it plays an important role in the excretion of a range of drugs and their metabolites or endogenous compounds into bile, feces, and urine. Mrp knockout [Mrp2(-/-)] mice have been used recently to study the role of MRP2 in drug disposition. Here, we describe the first generation and initial characterization of a mouse line humanized for MRP2 (huMRP2), which is nulled for the mouse Mrp2 gene and expresses the human transporter in the organs and cell types where MRP2 is normally expressed. Analysis of the mRNA expression for selected cytochrome P450 and transporter genes revealed no major changes in huMRP2 mice compared with wild-type controls. We show that human MRP2 is able to compensate functionally for the loss of the mouse transporter as demonstrated by comparable bilirubin levels in the humanized mice and wild-type controls, in contrast to the hyperbilirubinemia phenotype that is observed in MRP2(-/-) mice. The huMRP2 mouse provides a model to study the role of the human transporter in drug disposition and in assessing the in vivo consequences of inhibiting this transporter by compounds interacting with human MRP2.}, language = {en} } @article{ScheerKapelyukhRodeetal.2012, author = {Scheer, Nico and Kapelyukh, Yury and Rode, Anja and Buechel, Sandra and Wolf, C. Roland}, title = {Generation and characterization of novel cytochrome P450 Cyp2c gene cluster knockout and CYP2C9 humanized mouse lines}, series = {Molecular Pharmacology}, volume = {82}, journal = {Molecular Pharmacology}, number = {6}, publisher = {ASPET}, address = {Bethesda, Md.}, issn = {1521-0111}, doi = {10.1124/mol.112.080036}, pages = {1022 -- 1029}, year = {2012}, abstract = {Compared with rodents and many other animal species, the human cytochrome P450 (P450) Cyp2c gene cluster varies significantly in the multiplicity of functional genes and in the substrate specificity of its enzymes. As a consequence, the use of wild-type animal models to predict the role of human CYP2C enzymes in drug metabolism and drug-drug interactions is limited. Within the human CYP2C cluster CYP2C9 is of particular importance, because it is one of the most abundant P450 enzymes in human liver, and it is involved in the metabolism of a wide variety of important drugs and environmental chemicals. To investigate the in vivo functions of cytochrome P450 Cyp2c genes and to establish a model for studying the functions of CYP2C9 in vivo, we have generated a mouse model with a deletion of the murine Cyp2c gene cluster and a corresponding humanized model expressing CYP2C9 specifically in the liver. Despite the high number of functional genes in the mouse Cyp2c cluster and the reported roles of some of these proteins in different biological processes, mice deleted for Cyp2c genes were viable and fertile but showed certain phenotypic alterations in the liver. The expression of CYP2C9 in the liver also resulted in viable animals active in the metabolism and disposition of a number of CYP2C9 substrates. These mouse lines provide a powerful tool for studying the role of Cyp2c genes and of CYP2C9 in particular in drug disposition and as a factor in drug-drug interaction.}, language = {en} } @article{BorgmeierBongaertsMeinhardt2012, author = {Borgmeier, Claudia and Bongaerts, Johannes and Meinhardt, Friedhelm}, title = {Genetic analysis of the Bacillus licheniformis degSU operon and the impact of regulatory mutations on protease production}, series = {Journal of biotechnology}, volume = {159}, journal = {Journal of biotechnology}, number = {1-2}, publisher = {Elsevier}, address = {Amsterdam}, issn = {1873-4863 (E-Journal); 0168-1656 (Print)}, doi = {10.1016/j.jbiotec.2012.02.011}, pages = {12 -- 20}, year = {2012}, abstract = {Disruption experiments targeted at the Bacillus licheniformis degSU operon and GFP-reporter analysis provided evidence for promoter activity immediately upstream of degU. pMutin mediated concomitant introduction of the degU32 allele - known to cause hypersecretion in Bacillus subtilis - resulted in a marked increase in protease activity. Application of 5-fluorouracil based counterselection through establishment of a phosphoribosyltransferase deficient Δupp strain eventually facilitated the marker-free introduction of degU32 leading to further protease enhancement achieving levels as for hypersecreting wild strains in which degU was overexpressed. Surprisingly, deletion of rapG - known to interfere with DegU DNA-binding in B. subtilis - did not enhance protease production neither in the wild type nor in the degU32 strain. The combination of degU32 and Δupp counterselection in the type strain is not only equally effective as in hypersecreting wild strains with respect to protease production but furthermore facilitates genetic strain improvement aiming at biological containment and effectiveness of biotechnological processes.}, language = {en} } @misc{SiekerTippkoetterMuffleretal.2012, author = {Sieker, T. and Tippk{\"o}tter, Nils and Muffler, K. and Ulber, Roland}, title = {Herstellung von Ethanol, Phenols{\"a}uren, organischen S{\"a}uren und Biogas durch vollst{\"a}ndige Nutzung von Grassilage in einer Bioraffinerie}, series = {Chemie Ingenieur Technik}, volume = {84}, journal = {Chemie Ingenieur Technik}, number = {8}, publisher = {Wiley-VCH}, address = {Weinheim}, issn = {0009-286X}, doi = {10.1002/cite.201250415}, pages = {1297}, year = {2012}, abstract = {Gr{\"a}ser sind in der Lage, einen großen Teil der f{\"u}r eine biobasierte Wirtschaft ben{\"o}tigten Biomasse zur Verf{\"u}gung zustellen. Um eine ganzj{\"a}hrige Nutzung des Grases zu gew{\"a}hrleisten, muss eine stabile Lagerung des Grases erreicht werden, was z. B. durch Silieren m{\"o}glich ist. Die konservierende Wirkung der Silierung beruht auf der Bildung organischer S{\"a}uren. Um diese zu gewinnen, wird die Silage gepresst, die organischen S{\"a}uren {\"u}ber Fl{\"u}ssig/Fl{\"u}ssig-Extraktion aus dem Presssaft abgetrenntund mittels chromatographischer Methoden weiter aufgereinigt. Im pr{\"a}sentierten Konzept werden die im Presskuchen enthaltenen Lignocellulosen hydrolysiert und die erhaltenen Monosaccharide zu Ethanol fermentiert. Die Phenols{\"a}uren, die in Gr{\"a}sern die Rolle des Lignins {\"u}bernehmen, k{\"o}nnen simultan mit der Hydrolyse der Polysaccharide enzymatisch abgetrennt und als Nebenprodukt gewonnen werden. Die nach der Abtrennung des Ethanols verbleibenden Fermentationsreststoffe werden f{\"u}r die Herstellung von Biogas verwendet.}, language = {de} } @inproceedings{SiekerDuwePothetal.2012, author = {Sieker, T. and Duwe, A. and Poth, S. and Tippk{\"o}tter, Nils and Ulber, Roland}, title = {Herstellung von Itacons{\"a}ure aus Buchenholzhydrolysaten}, series = {Kurzfassungsband / GVC-DECHEMA Vortrags- und Diskussionstagung Biopharmazeutische Produktion : 14. - 16. Mai 2012. Konzerthaus Freibung}, booktitle = {Kurzfassungsband / GVC-DECHEMA Vortrags- und Diskussionstagung Biopharmazeutische Produktion : 14. - 16. Mai 2012. Konzerthaus Freibung}, publisher = {DECHEMA}, address = {Frankfurt, M.}, pages = {57}, year = {2012}, language = {de} } @misc{DuweTippkoetterLeipoldetal.2012, author = {Duwe, A. and Tippk{\"o}tter, Nils and Leipold, D. and Riemer, S. and Zorn, H. and Ulber, Roland}, title = {Holzhydrolyse als Feststoffreaktion: Charakterisierung von Inhibitoren und Erh{\"o}hung der Ausbeute durch den Einsatz lignolytischer Enzyme}, series = {Chemie Ingenieur Technik}, volume = {84}, journal = {Chemie Ingenieur Technik}, number = {8}, publisher = {Wiley-VCH}, address = {Weinheim}, issn = {0009-286X}, doi = {10.1002/cite.201250298}, pages = {1307}, year = {2012}, abstract = {Der Erhalt m{\"o}glichst hoher Zuckerkonzentrationen f{\"u}r nachfolgende Fermentationen und eine Steigerung der Produktivit{\"a}t sind Ziele der Hydrolyse bei hohen Feststoffkonzentrationen im Rahmen des Projekts „Lignocellulose Bioraffinerie". Verwendet wird durch ein Organosolv-Verfahren aufgeschlossenes Buchenholz. Die Hydrolyse des Faserstoffes erfolgt mithilfe von CTec2-Enzymen (Fa. Novozymes). Zurzeit k{\"o}nnen unter Einsatz eines neuen Feststoffreaktors Cellulosefasern in einer Konzentration bis 400 g L⁻¹ enzymatisch hydrolysiert werden. Dabei werden Ausbeuten (g Glucose/g Cellulose im Faserstoff) bis 0,86 g g⁻¹ und Glucosekonzentrationenvon 120 g L⁻¹ erreicht. Ein Nachteil ist jedoch die hierbei auftretende Abnahme der Hydrolyseausbeuten. Zahlreiche Limitierungen bez{\"u}glich der Hydrolysierbarkeit von Lignocellulose werden zurzeit diskutiert und publiziert. Ziel der Untersuchungen ist die Identifizierung hydrolysehemmender Substanzen sowie die Erh{\"o}hung der Ausbeute an Zuckermonomeren durch den Einsatz lignolytischer Enzyme. Hierbei wird eine HPLC-MS-Methode zur Charakterisierung hemmender Substanzen eingesetzt, um potenzielle Inhibitoren zu erfassen.}, language = {de} } @article{LempiaeinenCouttetBolognanietal.2012, author = {Lempi{\"a}inen, Harri and Couttet, Philippe and Bolognani, Federico and M{\"u}ller, Arne and Dubost, Val{\´e}rie and Luisier, Rapha{\"e}lle and Rio-Espinola, Alberto del and Vitry, Veronique and Unterberger, Elif B. and Thomson, John P. and Treindl, Fridolin and Metzger, Ute and Wrzodek, Clemens and Hahne, Florian and Zollinger, Tulipan and Brasa, Sarah and Kalteis, Magdalena and Marcellin, Magali and Giudicelli, Fanny and Braeuning, Albert and Morawiec, Laurent and Zamurovic, Natasa and L{\"a}ngle, Ulrich and Scheer, Nico and Sch{\"u}beler, Dirk and Goodman, Jay and Chibout, Salah-Dine and Marlowe, Jennifer and Theil, Dietlinde and Heard, David J. and Grenet, Olivier and Zell, Andreas and Templin, Markus F. and Meehan, Richard R. and Wolf, Roland C. and Elcombe, Clifford R. and Schwarz, Michael and Moulin, Pierre and Terranova, R{\´e}mi and Moggs, Jonathan G.}, title = {Identification of Dlk1-Dio3 imprinted gene cluster non-coding RNAs as novel candidate biomarkers for liver tumor promotion}, series = {Toxicological Sciences}, volume = {131}, journal = {Toxicological Sciences}, number = {2}, publisher = {Oxford University Press}, address = {Oxford}, issn = {1094-2025}, doi = {10.1093/toxsci/kfs303}, pages = {375 -- 386}, year = {2012}, abstract = {The molecular events during nongenotoxic carcinogenesis and their temporal order are poorly understood but thought to include long-lasting perturbations of gene expression. Here, we have investigated the temporal sequence of molecular and pathological perturbations at early stages of phenobarbital (PB) mediated liver tumor promotion in vivo. Molecular profiling (mRNA, microRNA [miRNA], DNA methylation, and proteins) of mouse liver during 13 weeks of PB treatment revealed progressive increases in hepatic expression of long noncoding RNAs and miRNAs originating from the Dlk1-Dio3 imprinted gene cluster, a locus that has recently been associated with stem cell pluripotency in mice and various neoplasms in humans. PB induction of the Dlk1-Dio3 cluster noncoding RNA (ncRNA) Meg3 was localized to glutamine synthetase-positive hypertrophic perivenous hepatocytes, sug- gesting a role for β-catenin signaling in the dysregulation of Dlk1-Dio3 ncRNAs. The carcinogenic relevance of Dlk1-Dio3 locus ncRNA induction was further supported by in vivo genetic dependence on constitutive androstane receptor and β-catenin pathways. Our data identify Dlk1-Dio3 ncRNAs as novel candidate early biomarkers for mouse liver tumor promotion and provide new opportunities for assessing the carcinogenic potential of novel compounds.}, language = {en} } @misc{SiekerDuwePothetal.2012, author = {Sieker, T. and Duwe, A. and Poth, S. and Tippk{\"o}tter, Nils and Ulber, Roland}, title = {Itacons{\"a}ureherstellung aus Buchenholz-Hydrolysaten}, series = {Chemie Ingenieur Technik}, volume = {84}, journal = {Chemie Ingenieur Technik}, number = {8}, publisher = {Wiley-VCH}, address = {Weinheim}, issn = {0009-286X}, doi = {10.1002/cite.201250414}, pages = {1300}, year = {2012}, abstract = {Aus h{\"o}lzernen Cellulosen und Hemicellulosen k{\"o}nnen durch enzymatische Hydrolyse fermentierbare Zucker f{\"u}r die Herstellung von Chemikalien und Treibstoffen gewonnen werden. Die bisherige Forschung fokussiert sich oft auf die Nutzung dieser Zucker zur Gewinnung von Ethanol. Daneben muss aber auch die stoffliche Nutzung zur Gewinnung von Grundchemikalien ber{\"u}cksichtigt werden. Eine solche Grundchemikalie ist Itakons{\"a}ure. Obwohl die biotechnologische Itacons{\"a}ureproduktion bereits eingehend untersucht und etabliert ist, gestaltet sie sich im Rahmen von Bioraffinerien der zweiten Generation als schwierig, da der {\"u}berwiegend verwendete Produktionsorganismus gegen eine weite Bandbreite von Inhibitoren sensibel ist. Die Herstellung von Itacons{\"a}ure aus Buchenholzhydrolysaten wird im Rahmen der deutschen Lignocellulose-Bioraffinerie entwickelt. Die unbehandelten Hydrolysate erm{\"o}glichen weder das Wachstum von Aspergillus terreus noch die Bildung von Itacons{\"a}ure. Daher werden M{\"o}glichkeiten zur Konditionierung des Hydrolysates mit dem Ziel einer Itacons{\"a}ureproduktion mit hohen Ausbeuten und Konzentrationen vorgestellt.}, language = {de} } @misc{SiegertSchwanebergMartinezMoyaetal.2012, author = {Siegert, Petra and Schwaneberg, Ulrich and Martinez Moya, Ronny and Merkel, Marion and Spitz, Astrid and Wieland, Susanne and Hellmuth, Hendrik and Maurer, Karl-Heinz}, title = {Leistungsverbesserte Proteasevariante [Offenlegungsschrift]}, publisher = {Deutsches Patent- und Markenamt / Europ{\"a}isches Patentamt / WIPO}, address = {M{\"u}nchen / Den Hague / Genf}, pages = {1 -- 29}, year = {2012}, language = {de} } @misc{TippkoetterPasteurUlber2012, author = {Tippk{\"o}tter, Nils and Pasteur, A. and Ulber, Roland}, title = {Magnetisch abtrennbare Gold-Nanopartikel zur katalytischen Zuckeroxidation}, series = {Chemie Ingenieur Technik}, volume = {84}, journal = {Chemie Ingenieur Technik}, number = {8}, publisher = {Wiley-VCH}, address = {Weinheim}, issn = {0009-286X}, doi = {10.1002/cite.201250393}, pages = {1328}, year = {2012}, abstract = {Glucose ist ein prim{\"a}res Zwischenprodukt der Verarbeitung nachwachsender Rohstoffe, wie z. B. Cellulose. Die wertsteigernde Weiterverarbeitung des Monosaccharids erfolgt h{\"a}ufig in Form vonFermentationsprozessen, jedoch kann der Rohstoff auch f{\"u}r zahlreiche chemische Verarbeitungsstufen genutzt werden. Ein großtechnisch relevanter Prozess ist die Herstellung von Glucons{\"a}ure (GS), die u. a. als Nahrungsmittelzusatz (E 574) eingesetzt wird. Die Darstellung der S{\"a}ure erfolgt durch Oxidation von Glucose mit magnetisierbarem Gold-Nano-Katalysator. Die R{\"u}ckgewinnung des Katalysators aus der Reaktionsl{\"o}sung wurde unter Einwirkung eines Magnetfeldgradienten verwirklicht. Die Synthese der magnetischen Goldkatalysatoren (sowohl Tr{\"a}gerpartikel als auch Gold-Nanopartikel) wurde durch nass-chemische F{\"a}llungsreaktionen durchgef{\"u}hrt. Die Charakteristiken der neuen Materialen konnte durch Messungen des PCD-Potenzials, Laserbeugung und REM/EDX untersucht werden. So wurden u. a. Partikeldurchmesser von 25 lm und ein Goldgehaltvon 1,03 \% ermittelt. Weiterhin wurden f{\"u}r die Goldkatalysatoren optimale Reaktionsbedingungen f{\"u}r die Glucoseoxidation im geregelten R{\"u}hrkesselreaktor etabliert. Hierdurch konnten eine Produktselektivit{\"a}t von 100 \% und eine Wiederverwendbarkeit der Partikel {\"u}ber mindestens zehn Zyklen erreicht werden.}, language = {de} }