TY - PAT A1 - Siegert, Petra A1 - Schwaneberg, Ulrich A1 - Martinez Moya, Ronny A1 - Merkel, Marion A1 - Spitz, Astrid A1 - Wieland, Susanne A1 - Hellmuth, Hendrik A1 - Maurer, Karl-Heinz T1 - Leistungsverbesserte Proteasevariante [Offenlegungsschrift] T1 - Performance-enhanced protease variant [Europäische Patentanmeldung / Internationale Patentanmeldung] Y1 - 2012 SP - 1 EP - 29 PB - Deutsches Patent- und Markenamt / Europäisches Patentamt / WIPO CY - München / Den Hague / Genf ER - TY - PAT A1 - Siegert, Petra A1 - Merkel, Marion A1 - Hellmuth, Hendrik A1 - O'Connell, Timothy A1 - Maurer, Karl-Heinz T1 - Stabilisierte flüssige enzymhaltige Tensidzubereitung (Einsatz einer das hydrolytische Enzym stabilisierende Komponente, die ein Monosaccharidglycerat umfasst) [Offenlegungsschrift] T1 - Stabilized liquid enzyme-containing surfactant preparation (using a component which comprises a monosaccharide glycerate and which stabilizes the hydrolytic enzyme) [Europäische Patentanmeldung / Internationale Patentanmeldung] Y1 - 2012 SP - 1 EP - 17 PB - Deutsches Patent- und Markenamt / Europäisches Patentamt / WIPO CY - München / Den Hague / Genf ER - TY - PAT A1 - Siegert, Petra A1 - Merkel, Marion A1 - Hellmuth, Hendrik A1 - O'Connell, Timothy A1 - Maurer, Karl-Heinz T1 - Stabilisierte flüssige enzymhaltige Tensidzubereitung (Einsatz einer das hydrolytische Enzym stabilisierende Komponente, die eine Oligoamino-biphenyl-oligocarbonsäure umfasst) [Offenlegungsschrift] T1 - Stabilized liquid tenside preparation comprising enzymes (a component comprising an oligoamino-biphenyl-oligocarboxylic acid is used for stabilizing the hydrolytic enzyme) [Europäische Patentanmeldung / Internationale Patentanmeldung] Y1 - 2012 SP - 1 EP - 16 PB - Deutsches Patent- und Markenamt / Europäisches Patentamt / WIPO CY - München / Den Hague / Genf ER - TY - PAT A1 - Siegert, Petra A1 - Merkel, Marion A1 - Hellmuth, Hendrik A1 - O'Connell, Timothy A1 - Maurer, Karl-Heinz T1 - Stabilisierte flüssige enzymhaltige Tensidzubereitung (Einsatz einer das hydrolytische Enzym stabilisierende Komponente, die eine Aminophthalsäure umfasst) [Offenlegungsschrift] T1 - Stabilized liquid tenside preparation comprising enzymes (a component comprising an aminophthalic acid is used for stabilizing the hydrolytic enzyme) [Europäische Patentanmeldung / Internationale Patentanmeldung] Y1 - 2012 SP - 1 EP - 16 PB - Deutsches Patent- und Markenamt / Europäisches Patentamt / WIPO CY - München / Den Hague / Genf ER - TY - PAT A1 - Siegert, Petra A1 - Merkel, Marion A1 - Hellmuth, Hendrik A1 - O'Connell, Timothy A1 - Maurer, Karl-Heinz T1 - Stabilisierte flüssige enzymhaltige Tensidzubereitung (Einsatz einer das hydrolytische Enzym stabilisierende Komponente, die eine Phthaloylglutaminsäure und/oder eine Phthaloylasparaginsäure umfasst) [Offenlegungsschrift] T1 - Stabilized liquid tenside preparation comprising enzymes (a component comprising a phthaloyl glutamine acid and/or a phthaloyl asparagine acid is used for stablizing the hydrolytic enzyme) [Europäische Patentanmeldung / Internationale Patentanmeldung] Y1 - 2012 SP - 1 EP - 16 PB - Deutsches Patent- und Markenamt / Europäisches Patentamt / WIPO CY - München / Den Hague / Genf ER - TY - PAT A1 - Siegert, Petra A1 - Merkel, Marion A1 - Hellmuth, Hendrik A1 - O'Connell, Timothy A1 - Maurer, Karl-Heinz T1 - Stabilisierte flüssige enzymhaltige Tensidzubereitung (durch den Einsatz einer das hydrolytische Enzym stabilisierende Komponente, die eine mehrfach substituierte Benzolcarbonsäure umfasst, die an mindestens zwei Kohlenstoffatomen des Benzolrestes eine Carboxylgruppe aufweist) [Offenlegungsschrift] T1 - Stabilized liquid tenside preparation comprising enzymes (a component comprising a multiply substituted benzyl carboxylic acid comprising a carboxyl group on at least two carbon atoms of the benzyl radical is used for stabilizing the hydrolytic enzyme) [Europäische Patentanmeldung / Internationale Patentanmeldung] Y1 - 2012 SP - 1 EP - 16 PB - Deutsches Patent- und Markenamt / Europäisches Patentamt / WIPO CY - München / Den Hague / Genf ER - TY - PAT A1 - Siegert, Petra A1 - Merkel, Marion A1 - Hellmuth, Hendrik A1 - O'Connell, Timothy A1 - Maurer, Karl-Heinz T1 - Stabilisierte flüssige enzymhaltige Tensidzubereitung (Einsatz einer das hydrolytische Enzym stabilisierenden Komponente, die eine Phenylalkyldicarbonsäure umfasst) [Offenlegungsschrift] T1 - Stabilized liquid tenside preparation comprising enzymes (using a component that stabilizes the hydrolytic enzyme and includes a phenylalkyldicarboxylic acid) [Europäische Patentanmeldung / Internationale Patentanmeldung] Y1 - 2012 SP - 1 EP - 15 PB - Deutsches Patent- und Markenamt / Europäisches Patentamt / WIPO CY - München / Den Hague / Genf ER - TY - PAT A1 - Maurer, Karl-Heinz A1 - O'Connell, Timothy A1 - Siegert, Petra A1 - Weber, Thomas A1 - Tondera, Susanne A1 - Hellmuth, Hendrik T1 - Flüssige Tensidzubereitung enthaltend Lipase und Phosphonat [Offenlegungsschrift] T1 - Liquid surfactant preparation containing lipase and phosphonate [Europäische Patentanmeldung / Internationale Patentanmeldung] Y1 - 2012 SP - 1 EP - 22 PB - Deutsches Patent- und Markenamt / Europäisches Patentamt / WIPO CY - München / Den Hague / Genf ER - TY - JOUR A1 - Ribitsch, D. A1 - Heumann, S. A1 - Karl, W. A1 - Gerlach, J. A1 - Leber, R. A1 - Birner-Gruenberger, R. A1 - Gruber, K. A1 - Eiteljoerg, I. A1 - Remler, P. A1 - Siegert, Petra A1 - Lange, J. A1 - Maurer, Karl-Heinz A1 - Berg, G. A1 - Guebitz, G. M. A1 - Schwab, H. T1 - Extracellular serine proteases from Stenotrophomonas maltophilia: Screening, isolation and heterologous expression in E. coli JF - Journal of biotechnology N2 - A large strain collection comprising antagonistic bacteria was screened for novel detergent proteases. Several strains displayed protease activity on agar plates containing skim milk but were inactive in liquid media. Encapsulation of cells in alginate beads induced protease production. Stenotrophomonas maltophilia emerged as best performer under washing conditions. For identification of wash-active proteases, four extracellular serine proteases called StmPr1, StmPr2, StmPr3 and StmPr4 were cloned. StmPr2 and StmPr4 were sufficiently overexpressed in E. coli. Expression of StmPr1 and StmPr3 resulted in unprocessed, insoluble protein. Truncation of most of the C-terminal domain which has been identified by enzyme modeling succeeded in expression of soluble, active StmPr1 but failed in case of StmPr3. From laundry application tests StmPr2 turned out to be a highly wash-active protease at 45 °C. Specific activity of StmPr2 determined with suc-l-Ala-l-Ala-l-Pro-l-Phe-p-nitroanilide as the substrate was 17 ± 2 U/mg. In addition we determined the kinetic parameters and cleavage preferences of protease StmPr2. KW - Alginate beads KW - Stenotrophomonas maltophilia KW - Detergent protease Y1 - 2012 U6 - http://dx.doi.org/10.1016/j.jbiotec.2011.09.025 SN - 1873-4863 (E-Journal); 0168-1656 (Print) VL - 157 IS - 1 SP - 140 EP - 147 PB - Elsevier CY - Amsterdam ER -