TY  - JOUR
A1  - Haeger, Gerrit
A1  - Probst, Johanna
A1  - Jaeger, Karl-Erich
A1  - Bongaerts, Johannes
A1  - Siegert, Petra
T1  - Novel aminoacylases from Streptomyces griseus DSM 40236 and their recombinant production in Streptomyces lividans
JF  - FEBS Open Bio
N2  - Amino acid-based surfactants are valuable compounds for cosmetic formulations. The chemical synthesis of acyl-amino acids is conventionally performed by the Schotten-Baumann reaction using fatty acyl chlorides, but aminoacylases have also been investigated for use in biocatalytic synthesis with free fatty acids. Aminoacylases and their properties are diverse; they belong to different peptidase families and show differences in substrate specificity and biocatalytic potential. Bacterial aminoacylases capable of synthesis have been isolated from Burkholderia, Mycolicibacterium, and Streptomyces. Although several proteases and peptidases from S. griseus have been described, no aminoacylases from this species have been identified yet. In this study, we investigated two novel enzymes produced by S. griseus DSM 40236ᵀ . We identified and cloned the respective genes and recombinantly expressed an α-aminoacylase (EC 3.5.1.14), designated SgAA, and an ε-lysine acylase (EC 3.5.1.17), designated SgELA, in S. lividans TK23. The purified aminoacylase SgAA was biochemically characterized, focusing on its hydrolytic activity to determine temperature- and pH optima and stabilities. The aminoacylase could hydrolyze various acetyl-amino acids at the Nα -position with a broad specificity regarding the sidechain. Substrates with longer acyl chains, like lauroyl-amino acids, were hydrolyzed to a lesser extent. Purified aminoacylase SgELA specific for the hydrolysis of Nε -acetyl-L-lysine was unstable and lost its enzymatic activity upon storage for a longer period but could initially be characterized. The pH optimum of SgELA was pH 8.0. While synthesis of acyl-amino acids was not observed with SgELA, SgAA catalyzed the synthesis of lauroyl-methionine.
KW  - Streptomyces lividans
KW  - recombinant expression
KW  - Streptomyces griseus
KW  - ε-lysine acylase
KW  - α-aminoacylase
Y1  - 2023
U6  - https://doi.org/10.1002/2211-5463.13723
SN  - 2211-5463
N1  - Corresponding author: Petra Siegert
VL  - 13
IS  - 12
SP  - 2224
EP  - 2238
PB  - Wiley
CY  - Hoboken, NJ
ER  - 
TY  - PAT
A1  - Degering, Christian
A1  - Wieland, Susanne
A1  - Islam, Shohana
A1  - Lindner, Claudia
A1  - Siegert, Petra
A1  - Falkenberg, Fabian
A1  - Bongaerts, Johannes
T1  - Wasch- und Reinigungsmittel enthaltend Protease (aus Fictibacillus arsenicus)
N2  - Die Erfindung liegt auf dem Gebiet der Enzymtechnologie. Die Erfindung betrifft Proteasen aus Fictibacillus arsenicus, die insbesondere im Hinblick auf den Einsatz in Wasch- und Reinigungsmitteln verwendet werden können, alle hinreichend ähnlichen Proteasen mit einer entsprechend ähnlichen Sequenz zu SEQ ID NO:1 und für sie codierende Nukleinsäuren. Die Erfindung betrifft ferner deren Herstellung sowie Verfahren zur Verwendung dieser Proteasen, deren Verwendung als solche sowie diese enthaltende Mittel, insbesondere Wasch- und Reinigungsmittel.
Y1  - 2024
ER  - 
TY  - PAT
A1  - Degering, Christian
A1  - Wieland, Susanne
A1  - Islam, Shohana
A1  - Lindner, Claudia
A1  - Bongaerts, Johannes
A1  - Siegert, Petra
A1  - Falkenberg, Fabian
T1  - Wasch- und Reinigungsmittel enthaltend Protease (aus Metabacillus indicus)
N2  - Die Erfindung liegt auf dem Gebiet der Enzymtechnologie. Die Erfindung betrifft Proteasen aus Metabacillus indicus, die insbesondere im Hinblick auf den Einsatz in Wasch- und Reinigungsmitteln verwendet werden können, alle hinreichend ähnlichen Proteasen mit einer entsprechend ähnlichen Sequenz zu SEQ ID NO:1 und für sie codierende Nukleinsäuren. Die Erfindung betrifft ferner deren Herstellung sowie Verfahren zur Verwendung dieser Proteasen, deren Verwendung als solche sowie diese enthaltende Mittel, insbesondere Wasch- und Reinigungsmittel.
Y1  - 2024
ER  -