TY - JOUR A1 - Schnabel, Eugen A1 - Schnabel, Henning A1 - Berndt, Heinz T1 - Zur selektiven acidolytischen Abspaltbarkeit der tert.-Butyloxycarbonyl-Gruppe JF - Justus Liebigs Annalen der Chemie N2 - Die tert.-Butyloxycarbonyl-Gruppe (Boc) läßt sich mittels reiner Trifluoressigsäure nicht selektiv neben dem Benzyloxycarbonyl-Rest (Z) abspalten. Das gelingt auch nicht mit Lösungen von Trifluoressigsäure bzw. Chlorwasserstoff in organischen Lösungsmitteln. Kern-substituierte Z-Gruppen wie Z(pCl), Z(mCl) oder Z(pNO₂) sind zwar stabiler, werden aber von den obengenannten Reagenzien ebenfalls angegriffen bzw. sind nicht mehr acidolytisch abspaltbar. – Mit 70proz. wäßriger Trifluoressigsäure gelingt die Abspaltung von Boc neben Z dagegen fast selektiv; dabei werden aber Benzylester, besonders Glutaminsäure-γ-benzylester, teilweise hydrolysiert, während Methyl- sowie Äthylester nahezu beständig sind. Die Brauchbarkeit des Abspaltungsverfahrens wird anhand der schrittweise durchgeführten Synthese zweier Heptapeptid-Derivate gezeigt. – Ähnlich spezifisch gelingt die Abspaltung von Boc mit Bortrifluorid-ätherat in Eisessig; Benzylester sind gegenüber diesem Reagenz stabiler als gegen wäßrige Trifluoressigsäure. Das Bortrifluorid-Verfahren eignet sich besonders für die Abspaltung von Boc-Gruppen neben säurelabilen Thiol-Schutzgruppen (Tetrahydropyranyl- bzw. Trityl-Rest) sowie neben dem Cyclocystinyl-Rest. Die Leistungsfähigkeit der Methode wird durch die Synthese zweier Peptid-Derivate mit S-Trityl-Schutzgruppen belegt. Als Nebenreaktion ist die Acetylierung von aliphatischen Hydroxylgruppen möglich. Sie läßt sich vermeiden, wenn man die Spaltung in anderen Lösungsmitteln durchführt. Die als Modellverbindungen für Stabilitätsuntersuchungen verwendeten Nε-acylierten Lysin-Derivate werden mit dem Aminosäureanalysator quantitativ neben Lysin bestimmt. Y1 - 1971 U6 - https://doi.org/10.1002/jlac.19717490111 SN - 1099-0690 VL - 749 IS - 1 SP - 90 EP - 108 PB - Wiley-VCH CY - Weinheim ER - TY - JOUR A1 - Kuropka, Rolf A1 - Müller, Bettina A1 - Höcker, Hartwig A1 - Berndt, Heinz T1 - Chiral stationary phases via hydrosilylation reaction of N-acryloylamino acids : I. Stationary phase with one chiral centre for high-performance liquid chromatography and development of a new derivatization pattern for amino acid enantiomers JF - Journal of chromatography A Y1 - 1989 SN - 0021-9673 IS - 481 SP - 380 EP - 386 ER - TY - JOUR A1 - Nokihara, Kiyoshi A1 - Berndt, Heinz T1 - Studies on sulfur-containing peptides : tert-butyloxycarbonylsulfenyl and benzyloxycarbonylsulfenyl derivatives as protecting groups for cysteine JF - The journal of organic chemistry Y1 - 1978 U6 - https://doi.org/10.1021/jo00419a046 SN - 0022-3263 VL - 43 IS - 25 SP - 4893 EP - 4895 PB - American Chemical Society CY - Washington ER - TY - JOUR A1 - Kalbe, Jochen A1 - Höcker, Hartwig A1 - Berndt, Heinz T1 - Design of enzyme reactors as chromatographic columns for racemic resolution of amino acid esters JF - Chromatographia Y1 - 1989 SN - 0009-5893 U6 - https://doi.org/10.1007/BF02319646 VL - 28 IS - 3-4 SP - 193 EP - 196 ER - TY - JOUR A1 - Turck, Christoph W. A1 - Berndt, Heinz T1 - Synthese definierter Peptid-Derivate durch Aminolyse von 3-(Nα-Acyl-peptidyloxy)-2-hydroxy-N-alkylbenzamiden bei erhöhten Temperaturen, I : Synthese des Modellpeptid-Derivates Z-Ala-Phe-Gly-N(Et)2 JF - Hoppe-Seyler´s Zeitschrift für physiologische Chemie Y1 - 1981 U6 - https://doi.org/10.1515/bchm2.1981.362.1.821 SN - 1437-4315 SN - 0018-4888 VL - 362 IS - 1 SP - 821 EP - 828 ER - TY - GEN A1 - Duwe, A. A1 - Tippkötter, Nils A1 - Leipold, D. A1 - Riemer, S. A1 - Zorn, H. A1 - Ulber, Roland T1 - Holzhydrolyse als Feststoffreaktion: Charakterisierung von Inhibitoren und Erhöhung der Ausbeute durch den Einsatz lignolytischer Enzyme T2 - Chemie Ingenieur Technik N2 - Der Erhalt möglichst hoher Zuckerkonzentrationen für nachfolgende Fermentationen und eine Steigerung der Produktivität sind Ziele der Hydrolyse bei hohen Feststoffkonzentrationen im Rahmen des Projekts „Lignocellulose Bioraffinerie“. Verwendet wird durch ein Organosolv-Verfahren aufgeschlossenes Buchenholz. Die Hydrolyse des Faserstoffes erfolgt mithilfe von CTec2-Enzymen (Fa. Novozymes). Zurzeit können unter Einsatz eines neuen Feststoffreaktors Cellulosefasern in einer Konzentration bis 400 g L⁻¹ enzymatisch hydrolysiert werden. Dabei werden Ausbeuten (g Glucose/g Cellulose im Faserstoff) bis 0,86 g g⁻¹ und Glucosekonzentrationenvon 120 g L⁻¹ erreicht. Ein Nachteil ist jedoch die hierbei auftretende Abnahme der Hydrolyseausbeuten. Zahlreiche Limitierungen bezüglich der Hydrolysierbarkeit von Lignocellulose werden zurzeit diskutiert und publiziert. Ziel der Untersuchungen ist die Identifizierung hydrolysehemmender Substanzen sowie die Erhöhung der Ausbeute an Zuckermonomeren durch den Einsatz lignolytischer Enzyme. Hierbei wird eine HPLC-MS-Methode zur Charakterisierung hemmender Substanzen eingesetzt, um potenzielle Inhibitoren zu erfassen. Y1 - 2012 U6 - https://doi.org/10.1002/cite.201250298 SN - 0009-286X SN - 1522-2640 (eISSN) N1 - ProcessNet-Jahrestagung 2012 und 30. DECHEMA-Jahrestagung der Biotechnologen, 10. – 13. September 2012, Karlsruhe VL - 84 IS - 8 SP - 1307 PB - Wiley-VCH CY - Weinheim ER - TY - JOUR A1 - Danho, Waleed A1 - Naithani, Vinod K. A1 - Sasaki, André N. A1 - Föhles, Joseph A1 - Berndt, Heinz A1 - Büllesbach, Erika E. A1 - Zahn, H. T1 - Human proinsulin, VII : synthesis of two protected peptides corresponding to the sequences 1—45 and 46—86 of the prohormone JF - Hoppe-Seyler's Zeitschrift für physiologische Chemie Y1 - 1980 U6 - https://doi.org/10.1515/bchm2.1980.361.1.857 SN - 1437-4315 SN - 0018-4888 VL - 361 IS - 1 SP - 857 EP - 863 ER - TY - JOUR A1 - Kalbe, Jochen A1 - Kuropka, Rolf A1 - Meyer-Stork, L. Sebastian A1 - Berndt, Heinz A1 - Sauter, Sybille L. A1 - Loss, Peter A1 - Hendo, Karsten A1 - Riesner, Detlev A1 - Höcker, Hartwig T1 - Isolation and characterization of high-molecular mass DNA from hair shafts JF - Biological chemistry Y1 - 1988 SN - 0177-3593 U6 - https://doi.org/10.1515/bchm3.1988.369.1.413 VL - 369 IS - 1 SP - 413 EP - 416 ER - TY - GEN A1 - Al-Kaidy, Huschyar A1 - Tippkötter, Nils A1 - Kaiser, P. A1 - Wollny, S. A1 - Ulber, Roland T1 - Aufreinigung von Cytochrom P450BMP mittels magnetischer Partikel und die enzymatische Synthese von 9, 10-Dihydroxystearinsäure T2 - Chemie Ingenieur Technik N2 - Cytochrom P450 sind Häm-Proteine, die zur Enzymklasse der Oxidoreduktasen (EC 1.14.xy) gehören. Eine wichtige Reaktion ist die Hydroxylierung nichtaktivierter C–H-Bindungen, die in technischen Systemen von großem Interesse ist. Durch die Verwendung von M-IDA-2-Partikeln ist eine direkte Aufreinigung mit gleichzeitiger Immobilisierung und die Applikation der Enzyme aus dem Zelllysat möglich. Damit ist das Verfahren mehr als fünf Stunden schneller als die konventionelle Chromatographie und mehr als 80 % der Aufreinigungszeit wird gespart. Mit dem isolierten nativen Enzym konnte die Plattformchemikalie 9,10-Dihydroxystearinsäure aus Ölsäure hergestellt werden. Unter anderem für die Kunststoffindustrie können aus diesem Produkt wichtige Monomere wie z. B. Azelainsäure hergestellt werden. Die Bildung des Produkts erfolgt in einem zweiphasigen Reaktionssystem an der Grenzfläche zwischen dem Öl und der wässrigen Phase als Feststoff. Um das immobilisierte Enzym aktiv in die obere Phase zu transportieren, wurde eine neue magnetische Mischvorrichtung entwickelt. Das Reaktionsprodukt wurde mit NMR, GC-MS und HPLC-MS analysiert und mit einem chemisch synthetisierten Standard von 9,10-Dihydroxystearinsäure verglichen. Derzeit werden Studien des immobilisierten Häms des Enzyms durchgeführt. Y1 - 2014 U6 - https://doi.org/10.1002/cite.201450420 SN - 0009-286X SN - 1522-2640 (eISSN) N1 - ProcessNet-Jahrestagung 2014 und 31. DECHEMA-Jahrestagung der Biotechnologen, 30. September - 2. Oktober 2014, Eurogress Aachen N1 - Gefördert wird dieses Projekt im Rahmen von MAGNENZ durch das BMBF VL - 86 IS - 9 SP - 1420 PB - Wiley-VCH CY - Weinheim ER - TY - GEN A1 - Kuthan, K. A1 - Al-Kaidy, Huschyar A1 - Tippkötter, Nils T1 - Tropfenbasierte Enzymreaktionen auf Glasoberflächen im μL-Maßstab mit ortsaufgelöster pL-Dosierung der Reaktanden T2 - Chemie Ingenieur Technik N2 - Mit der Entwicklung wässriger Tropfen, die mit einer schützenden Hülle magnetisierbarer, hydrophober Partikel umgeben sind, ergeben sich neue Möglichkeiten im Bereich der Mikrofluidik. So können die Tropfen als flüssige Mikroreaktoren eingesetzt werden. Der wässrige Kern dieser Mikroreaktoren besteht aus einer Substratlösung für enzymatische Umsetzungen. Durch Bewegen der Mikroreaktoren können diese über immobilisierten Enzymen positioniert werden, um so einen enzymatischen Umsatz innerhalb der Mikroreaktoren zu realisieren. Hierfür wurde eine neue Mikroreaktorplattform-Technologie etabliert. Die Mikroreaktoren können aufgrund ihrer magnetisierbaren Hüllenpartikel über elektromagnetische Spulen bewegt werden. Die Bewegung erfolgt dabei mit einer automatisierten Aktuatorplattform, bestehend aus einer 3x3 Doppelspulenmatrix mit Magnetkernen. Als modellhaftes Reaktionssystem wird eine Enzymkaskade eingesetzt, die sich aus einer b-Glucosidase, Glucose-Oxidase und Meerrettichperoxidase zusammensetzt. Primär untersuchte Substrate sind Fluorescein-di-b-D-glucopyranoside, und 1-(3,7-Dihydroxy-10H-phenoxazin-10-yl)-ethanon, bei deren Umsatz fluoreszierende Produkte entstehen. Y1 - 2016 U6 - https://doi.org/10.1002/cite.201650117 N1 - ProcessNet-Jahrestagung 2016 und 32. DECHEMA-Jahrestagung der Biotechnologen 2016, 12. - 15. September 2016, Eurogress Aachen VL - 88 IS - 9 SP - 1336 EP - 1337 PB - Wiley-VCH CY - Weinheim ER -