TY - JOUR A1 - Schnabel, Eugen A1 - Schnabel, Henning A1 - Berndt, Heinz T1 - Zur selektiven acidolytischen Abspaltbarkeit der tert.-Butyloxycarbonyl-Gruppe JF - Justus Liebigs Annalen der Chemie N2 - Die tert.-Butyloxycarbonyl-Gruppe (Boc) läßt sich mittels reiner Trifluoressigsäure nicht selektiv neben dem Benzyloxycarbonyl-Rest (Z) abspalten. Das gelingt auch nicht mit Lösungen von Trifluoressigsäure bzw. Chlorwasserstoff in organischen Lösungsmitteln. Kern-substituierte Z-Gruppen wie Z(pCl), Z(mCl) oder Z(pNO₂) sind zwar stabiler, werden aber von den obengenannten Reagenzien ebenfalls angegriffen bzw. sind nicht mehr acidolytisch abspaltbar. – Mit 70proz. wäßriger Trifluoressigsäure gelingt die Abspaltung von Boc neben Z dagegen fast selektiv; dabei werden aber Benzylester, besonders Glutaminsäure-γ-benzylester, teilweise hydrolysiert, während Methyl- sowie Äthylester nahezu beständig sind. Die Brauchbarkeit des Abspaltungsverfahrens wird anhand der schrittweise durchgeführten Synthese zweier Heptapeptid-Derivate gezeigt. – Ähnlich spezifisch gelingt die Abspaltung von Boc mit Bortrifluorid-ätherat in Eisessig; Benzylester sind gegenüber diesem Reagenz stabiler als gegen wäßrige Trifluoressigsäure. Das Bortrifluorid-Verfahren eignet sich besonders für die Abspaltung von Boc-Gruppen neben säurelabilen Thiol-Schutzgruppen (Tetrahydropyranyl- bzw. Trityl-Rest) sowie neben dem Cyclocystinyl-Rest. Die Leistungsfähigkeit der Methode wird durch die Synthese zweier Peptid-Derivate mit S-Trityl-Schutzgruppen belegt. Als Nebenreaktion ist die Acetylierung von aliphatischen Hydroxylgruppen möglich. Sie läßt sich vermeiden, wenn man die Spaltung in anderen Lösungsmitteln durchführt. Die als Modellverbindungen für Stabilitätsuntersuchungen verwendeten Nε-acylierten Lysin-Derivate werden mit dem Aminosäureanalysator quantitativ neben Lysin bestimmt. Y1 - 1971 U6 - https://doi.org/10.1002/jlac.19717490111 SN - 1099-0690 VL - 749 IS - 1 SP - 90 EP - 108 PB - Wiley-VCH CY - Weinheim ER - TY - JOUR A1 - Kuropka, Rolf A1 - Müller, Bettina A1 - Höcker, Hartwig A1 - Berndt, Heinz T1 - Chiral stationary phases via hydrosilylation reaction of N-acryloylamino acids : I. Stationary phase with one chiral centre for high-performance liquid chromatography and development of a new derivatization pattern for amino acid enantiomers JF - Journal of chromatography A Y1 - 1989 SN - 0021-9673 IS - 481 SP - 380 EP - 386 ER - TY - JOUR A1 - Nokihara, Kiyoshi A1 - Berndt, Heinz T1 - Studies on sulfur-containing peptides : tert-butyloxycarbonylsulfenyl and benzyloxycarbonylsulfenyl derivatives as protecting groups for cysteine JF - The journal of organic chemistry Y1 - 1978 U6 - https://doi.org/10.1021/jo00419a046 SN - 0022-3263 VL - 43 IS - 25 SP - 4893 EP - 4895 PB - American Chemical Society CY - Washington ER - TY - JOUR A1 - Kalbe, Jochen A1 - Höcker, Hartwig A1 - Berndt, Heinz T1 - Design of enzyme reactors as chromatographic columns for racemic resolution of amino acid esters JF - Chromatographia Y1 - 1989 SN - 0009-5893 U6 - https://doi.org/10.1007/BF02319646 VL - 28 IS - 3-4 SP - 193 EP - 196 ER - TY - JOUR A1 - Turck, Christoph W. A1 - Berndt, Heinz T1 - Synthese definierter Peptid-Derivate durch Aminolyse von 3-(Nα-Acyl-peptidyloxy)-2-hydroxy-N-alkylbenzamiden bei erhöhten Temperaturen, I : Synthese des Modellpeptid-Derivates Z-Ala-Phe-Gly-N(Et)2 JF - Hoppe-Seyler´s Zeitschrift für physiologische Chemie Y1 - 1981 U6 - https://doi.org/10.1515/bchm2.1981.362.1.821 SN - 1437-4315 SN - 0018-4888 VL - 362 IS - 1 SP - 821 EP - 828 ER - TY - JOUR A1 - Danho, Waleed A1 - Naithani, Vinod K. A1 - Sasaki, André N. A1 - Föhles, Joseph A1 - Berndt, Heinz A1 - Büllesbach, Erika E. A1 - Zahn, H. T1 - Human proinsulin, VII : synthesis of two protected peptides corresponding to the sequences 1—45 and 46—86 of the prohormone JF - Hoppe-Seyler's Zeitschrift für physiologische Chemie Y1 - 1980 U6 - https://doi.org/10.1515/bchm2.1980.361.1.857 SN - 1437-4315 SN - 0018-4888 VL - 361 IS - 1 SP - 857 EP - 863 ER - TY - JOUR A1 - Kalbe, Jochen A1 - Kuropka, Rolf A1 - Meyer-Stork, L. Sebastian A1 - Berndt, Heinz A1 - Sauter, Sybille L. A1 - Loss, Peter A1 - Hendo, Karsten A1 - Riesner, Detlev A1 - Höcker, Hartwig T1 - Isolation and characterization of high-molecular mass DNA from hair shafts JF - Biological chemistry Y1 - 1988 SN - 0177-3593 U6 - https://doi.org/10.1515/bchm3.1988.369.1.413 VL - 369 IS - 1 SP - 413 EP - 416 ER - TY - JOUR A1 - Baumann, Marcus A1 - Tillmann, Urban A1 - Aletsee, Ludwig T1 - Distribution of Carbon Among Photosynthetic End Products in the Bloom-Forming Arctic Diatom Thalassiosira antarctica COMBER / Tillmann, U. ; Baumann, M.E.M. ; Aletsee, L. JF - Polar Biology. 10 (1989), H. 3 Y1 - 1989 SN - 0722-4060 SP - 231 EP - 238 ER - TY - JOUR A1 - Ribitsch, Doris A1 - Heumann, Sonja A1 - Karl, Wolfgang A1 - Gerlach, Jochen A1 - Leber, Regina A1 - Birner-Gruenberger, Ruth A1 - Gruber, Karl A1 - Eiteljoerg, Inge A1 - Remler, Peter A1 - Siegert, Petra A1 - Lange, Jennifer A1 - Maurer, Karl-Heinz A1 - Berg, Gabriele A1 - Guebitz, G. M. A1 - Schwab, H. T1 - Extracellular serine proteases from Stenotrophomonas maltophilia: Screening, isolation and heterologous expression in E. coli JF - Journal of biotechnology N2 - A large strain collection comprising antagonistic bacteria was screened for novel detergent proteases. Several strains displayed protease activity on agar plates containing skim milk but were inactive in liquid media. Encapsulation of cells in alginate beads induced protease production. Stenotrophomonas maltophilia emerged as best performer under washing conditions. For identification of wash-active proteases, four extracellular serine proteases called StmPr1, StmPr2, StmPr3 and StmPr4 were cloned. StmPr2 and StmPr4 were sufficiently overexpressed in E. coli. Expression of StmPr1 and StmPr3 resulted in unprocessed, insoluble protein. Truncation of most of the C-terminal domain which has been identified by enzyme modeling succeeded in expression of soluble, active StmPr1 but failed in case of StmPr3. From laundry application tests StmPr2 turned out to be a highly wash-active protease at 45 °C. Specific activity of StmPr2 determined with suc-l-Ala-l-Ala-l-Pro-l-Phe-p-nitroanilide as the substrate was 17 ± 2 U/mg. In addition we determined the kinetic parameters and cleavage preferences of protease StmPr2. KW - Alginate beads KW - Stenotrophomonas maltophilia KW - Detergent protease Y1 - 2012 U6 - https://doi.org/10.1016/j.jbiotec.2011.09.025 SN - 1873-4863 (E-Journal); 0168-1656 (Print) VL - 157 IS - 1 SP - 140 EP - 147 PB - Elsevier CY - Amsterdam ER - TY - JOUR A1 - Srivastava, Alok A1 - Singh, Virendra A1 - Aggarwal, Pranav A1 - Schneeweiss, F. A1 - Scherer, Ulrich W. A1 - Friedrich, W. T1 - Optical studies of insulating polymers for radiation dose monitoring JF - Indian Journal of Pure and Applied Physics N2 - The optical study carried out on insulating polymers namely polyethyleneterephthalate (PET) and polyvinylchloride (PVC) has been described. The polymers are exposed to different radiation doses by exposing them to swift heavy ions of carbon (90 MeV), silicon (120 MeV) and nickel (100 MeV) which influence on their optical properties. The studies show that amongst the investigated polymers, PVC and PET have potential for application as dosimeter beyond a threshold dose which is strongly dependent on the nature of the material and the radiation type. The optical micrographs show a distinct change in colour of the sample with increase in radiation dose. Y1 - 2010 SN - 0019-5596 N1 - Special Issue: SI VL - 48 IS - 11 SP - 782 EP - 786 PB - Council Of Scientific And Industrial Research (CSIR), National Institute Of Science Communication and Policy Research (NIScPR) CY - New Delhi ER -