TY - GEN A1 - Sieker, T. A1 - Tippkötter, Nils A1 - Ulber, Roland A1 - Bart, H.-J. A1 - Heinzle, E. T1 - Nutzung von Silage zur fermentativen Produktion von Grund-und Feinchemikalien T2 - Chemie Ingenieur Technik N2 - Grasschnitt hat in Deutschland ein beträchtliches Potenzial als nachwachsender Rohstoff. Da frischer Grasschnitt nur in den Sommermonaten zur Verfügung steht und Gras bei der Lagerung verrottet, wird er unter anderem durch Silierung konserviert. Während der Silierung wird ein Teil der wasserlöslichen Kohlenhydrate unter anaeroben Bedingungen zu Milchsäure fermentiert. Die Kombination aus Luftabschluss und Ansäuerung bewirkt die Konservierung der Silage. Silage als weit verbreitetes landwirtschaftliches Erzeugnis ist somit ein potentieller, in großen Mengen verfügbarer Lieferant für eine Vielzahl von Substraten für mikrobielle Fermentationen. Diese können entweder durch die Hydrolyse der in den Pflanzen enthaltenen Cellulosen und Hemicellulosen oder durch die Verwendung eines Silagepresssaftes nutzbar gemacht werden. Die zu entwickelnden Prozesse sollen die verbleibenden Kohlenhydrate, inklusive der Cellulose und Hemicellulose, sowie die Milchsäure nutzen. Die in der Silage enthaltenen Zucker sollen zu Ethanol, Itakonsäure und Bernsteinsäure und die Milchsäure zu 1,2-Propandiol umgesetzt werden. Anfallende Reststoffe wie Hydrolyserückstände, Presskuchen und Fermentationsrückstände sollen bei allen zu etablierenden Prozessen entweder als Viehfutter verwendet oder der Biogasproduktion zugeführt werden können, wodurch eine vollständige stoffliche und energetische Nutzung der Silage erreicht wird. Y1 - 2009 U6 - https://doi.org/10.1002/cite.200950271 SN - 0009-286X SN - 1522-2640 (eISSN) N1 - ProcessNet‐Jahrestagung 2009 und 27. DECHEMA-Jahrestagung der Biotechnologen, 8.- 10. September 2009, Mannheim N1 - Das Projekt wird durch die Fachagenur für Nachwachsende Rohstoffe gefördert ((22025407)(07NR254)) VL - 81 IS - 8 SP - 1207 PB - Wiley-VCH CY - Weinheim ER - TY - GEN A1 - Poth, S. A1 - Monzon, M. A1 - Tippkötter, Nils A1 - Ulber, Roland T1 - Enzymatische Hydrolyse von vorbehandelter Lignocellulose T2 - Chemie Ingenieur Technik N2 - Die ökonomische Abhängigkeit von fossilen Brennstoffen und der klimatische Wandel durch die Nutzung dieser haben zu einer intensiven Suche nach erneuerbaren Rohstoffen für die Produktion von Chemikalien und Treibstoffen geführt. Ein viel versprechender Rohstoff in diesem Zusammenhang sind Zucker, die mittels enzymatischer Hydrolyse aus Lignocellulose gewonnen und beispielsweise zu Ethanol umgesetzt werden können. Dabei ist es notwendig die Hydrolyse in Hinsicht auf das verwendete Substrat und die Verwendung der entstehenden Hydrolysate für die Fermentation von Alkohol zu optimieren. Als Substrat dienen Cellulose- und Hemicellulose-Fraktionen, die durch thermo-chemische Vorbehandlung von Holz gewonnen werden. Die Vorbehandlung erfolgt bei unserem Projektpartner am Johann Heinrich von Thünen Institut in Hamburg. Verschiedene kommerziell erhältliche Enzyme, thermostabile eingeschlossen, wurden auf ihre Fähigkeit hin untersucht, diese Fraktionen zu den entsprechenden Zuckern umsetzen zu können. Um die Konzentration an fermentierbaren Zuckern zu steigern werden verschiedene Optimierungen durchgeführt, z. B. die Erhöhung der Substrat- bzw. Enzymkonzentrationen. Ein weiterer interessanter Ansatz, welcher ebenfalls verfolgt wird, ist es die Hydrolyse und die Fermentation in einem Schritt durchzuführen. Y1 - 2009 U6 - https://doi.org/10.1002/cite.200950244 SN - 0009-286X SN - 1522-2640 (eISSN) N1 - ProcessNet‐Jahrestagung 2009 und 27. DECHEMA-Jahrestagung der Biotechnologen, 8.- 10. September 2009, Mannheim N1 - Das hier vorgestellte Vorhaben wird durch die Fachagentur für Nachwachsende Rohstoffe (FNR) gefördert: „Verbundvorhaben: Pilotprojekt Lignocellulose-Bioraffinerie, Teilvorhaben 1: Extraktverarbeitung, Enzymtechnologie, verfahrenstechnische Untersuchungen, Ökobilanzierung, Wirtschaftlichkeitsberechnungen“ (Förderkennzeichen: FNR 22027405) VL - 81 IS - 8 SP - 1049 PB - Wiley-VCH CY - Weinheim ER - TY - GEN A1 - Staub, C. A1 - Tippkötter, Nils A1 - Suck, K. A1 - Ruf, F. A1 - Sohling, U. A1 - Ulber, Roland T1 - Aufreinigung von Molkeproteinen mittels natürlicher Adsorbermaterialien T2 - Chemie Ingenieur Technik N2 - Molke als Nebenprodukt der Käseherstellung wurde lange Zeit als Abfall betrachtet. Bedingt durch ihren hohen BOD (biological oxygen demand) war die direkte Einleitung in Gewässer, aber auch der mikrobielle Abbau in Kläranlagen bedenklich. Falls eine Weiterverarbeitung der Molke stattfand, so geschah dies meist zu Molkepulver oder Proteinkonzentrat. Als Untersuchungen der Molkeproteine jedoch unter pharmazeutischen Gesichtspunkten interessante Eigenschaften nahelegten, stieg das Interesse am Bioprodukt Molke und ihren Proteinen an. So stehen beispielsweise für die Molkeproteine a-Lactalbumin (ala) und b-Lactoglobulin (blg) antibakterielle, anticancerogene und diverse andere physiologische Effekte in der Diskussion. Gegenwärtig finden meist Membranverfahren zur Aufreinigung von Molkeproteinen Anwendung. Als alternatives Verfahren wurde am Institut für Bioverfahrenstechnik in Kaiserslautern ein chromatographisches Verfahren entwickelt, bei dem natürliche Tonminerale zum Einsatz kamen. Nach chemischer und physikalischer Modifikation des Ausgangsmaterials durch den Hersteller Süd-Chemie wurden drei der Adsorber für nähere Untersuchungen zur Auftrennung von Molkeproteinen aus Molkekonzentrat herangezogen. Nach einer Cross-Flow-Filtration des Molkekonzentrats erfolgte die Aufreinigung der Molkeproteine in einem FPLC-System. Y1 - 2009 U6 - https://doi.org/10.1002/cite.200950310 SN - 0009-286X SN - 1522-2640 (eISSN) N1 - ProcessNet‐Jahrestagung 2009 und 27. DECHEMA-Jahrestagung der Biotechnologen, 8.- 10. September 2009, Mannheim VL - 81 IS - 8 SP - 1299 PB - Wiley-VCH CY - Weinheim ER - TY - JOUR A1 - Claessen, O. A1 - Grefen, Dana A1 - Mang, Thomas A1 - Dikland, H. G. A1 - Dikland, H. G. A1 - Duin, M. van T1 - Helle Fensterprofilmaterialien : Alterungsverhalten auf Basis von peroxidisch vernetztem EPDM JF - Kautschuk, Gummi, Kunststoffe : KGK Y1 - 2010 SN - 0948-3276 VL - 63 IS - 9 SP - 350 EP - 360 ER - TY - JOUR A1 - Balakrishnan, Karthikeyan A1 - Andrei-Selmer, Luminita-Cornelia A1 - Selmer, Thorsten A1 - Bacher, Michael A1 - Dodel, Richard T1 - Comparison of Intravenous Immunoglobulins for Naturally Occurring Autoantibodies against Amyloid-β JF - Journal of Alzheimer's Disease Y1 - 2010 SN - 1387-2877 VL - 20 IS - 1 SP - 135 EP - 143 ER - TY - PAT A1 - Jeromin, Günter Erich T1 - Immobilisierung von Alkoholdehydrogenasen und deren Coenzyme sowie Verwendung des Immobilisats : Offenlegungsschrift : DE 102008038326 A1 Offenlegungstag: 25.02.2010 Y1 - 2010 PB - Deutsches Patent- und Markenamt CY - München ER - TY - JOUR A1 - Srivastava, A. A1 - Singh, V. A1 - Aggarwal, P. A1 - Schneeweiss, F. A1 - Scherer, Ulrich W. A1 - Friedrich, W. T1 - Optical studies of insulating polymers for radiation dose monitoring JF - Indian Journal of Pure & Applied Physics Y1 - 2010 SN - 0019-5596 N1 - Special Issue: SI VL - 48 IS - 11 SP - 782 EP - 786 ER - TY - JOUR A1 - Kowollik, S. A1 - Schnitzler, Thomas A1 - Biselli, Manfred A1 - Krueger, R. A1 - Zang, Werner A1 - Peuscher, A. A1 - Schillberg, S. A1 - Fischer, R. T1 - Die Rolle des Respirationsquotienten in der Zellkulturfermentation JF - Chemie Ingenieur Technik Y1 - 2010 SN - Chemie Ingenieur Tec N1 - Special Issue: ProcessNet-Jahrestagung 2010 und 28. Jahrestagung der Biotechnologen VL - 82 IS - 9 SP - 1505 EP - 1506 ER - TY - JOUR A1 - Ribitsch, D. A1 - Karl, W. A1 - Birner-Gruenberger, R. A1 - Gruber, K. A1 - Eiteljoerg, I. A1 - Remler, P. A1 - Wieland, S. A1 - Siegert, Petra A1 - Maurer, Karl-Heinz A1 - Schwab, H. T1 - C-terminal truncation of a metagenome-derived detergent protease for effective expression in E. coli JF - Journal of biotechnology N2 - Recently, a new alkaline protease named HP70 showing highest homology to extracellular serine proteases of Stenotrophomonas maltophilia and Xanthomonas campestris was found in the course of a metagenome screening for detergent proteases (Niehaus et al., submitted for publication). Attempts to efficiently express the enzyme in common expression hosts had failed. This study reports on the realization of overexpression in Escherichia coli after structural modification of HP70. Modelling of HP70 resulted in a two-domain structure, comprising the catalytic domain and a C-terminal domain which includes about 100 amino acids. On the basis of the modelled structure the enzyme was truncated by deletion of most of the C-terminal domain yielding HP70-C477. This structural modification allowed effective expression of active enzyme using E. coli BL21-Gold as the host. Specific activity of HP70-C477 determined with suc-l-Ala-l-Ala-l-Pro-l-Phe-p-nitroanilide as the substrate was 30 ± 5 U/mg compared to 8 ± 1 U/mg of the native enzyme. HP70-C477 was most active at 40 °C and pH 7–11; these conditions are prerequisite for a potential application as detergent enzyme. Determination of kinetic parameters at 40 °C and pH = 9.5 resulted in KM = 0.23 ± 0.01 mM and kcat = 167.5 ± 3.6 s⁻¹. MS-analysis of peptide fragments obtained from incubation of HP70 and HP70-C477 with insulin B indicated that the C-terminal domain influences the cleavage preferences of the enzyme. Washing experiments confirmed the high potential of HP70-C477 as detergent protease. Y1 - 2010 U6 - https://doi.org/10.1016/j.jbiotec.2010.09.947 SN - 1873-4863 (E-Journal); 0168-1656 (Print) VL - 150 IS - 3 SP - 408 EP - 416 PB - Elsevier CY - Amsterdam ER - TY - PAT A1 - Siegert, Petra A1 - Mussmann, Nina A1 - O'Connell, Timothy A1 - Maurer, Karl-Heinz T1 - Neue Proteasen und Mittel enthaltend diese Proteasen [Offenlegungsschrift] T1 - Novel proteases and means containing said proteases [Internationale Patentanmeldung] Y1 - 2010 SP - 1 EP - 30 PB - Deutsches Patent- und Markenamt / WIPO CY - München / Genf ER - TY - PAT A1 - Siegert, Petra A1 - Baumstark, Rebecca A1 - Kluin, Cornelia A1 - O'Connell, Timothy A1 - Maurer, Karl-Heinz A1 - Hellmuth, Hendrik T1 - Neue Proteasen und Mittel enthaltend diese Proteasen [Offenlegungsschrift] Y1 - 2010 SP - 1 EP - 30 PB - Deutsches Patent- und Markenamt CY - München ER - TY - PAT A1 - Siegert, Petra A1 - Spitz, Astrid A1 - Maurer, Karl-Heinz T1 - Neue Proteasen und Mittel enthaltend diese Proteasen [Offenlegungsschrift] T1 - Novel proteases and compositions comprising these proteases [Internationale Patentanmeldung] Y1 - 2010 SP - 1 EP - 31 PB - Deutsches Patentamt / WIPO CY - München / Genf ER - TY - PAT A1 - Siegert, Petra A1 - Spitz, Astrid A1 - Maurer, Karl-Heinz T1 - Wasch- und Reinigungsmittel enthaltend Proteasen aus Bacillus pumilus [Offenlegungsschrift] T1 - Detergents and cleaning agents containing proteases from bacillus pumilus [Europäische Patentschrift / Internationale Patentanmeldung] Y1 - 2010 SP - 1 EP - 20 PB - Deutsches Patentamt / Europäisches Patentamt / WIPO CY - München / Den Hague / Genf ER - TY - PAT A1 - O'Connell, Timothy A1 - Siegert, Petra A1 - Maurer, Karl-Heinz A1 - Schiedel, Marc-Steffen A1 - Vockenroth, Inga Kerstin T1 - Method for improving the cleaning action of a detergent or cleaning agent [Internationale Patentanmeldung] T1 - Verfahren zur Verbesserung der Reinigungsleistung eines Wasch- oder Reinigungsmittels Y1 - 2010 SP - 1 EP - 15 PB - WIPO CY - Genf ER - TY - CHAP A1 - Seibler, Jost A1 - Schwenk, Frieder T1 - Transgenic RNAi Applications in the Mouse T2 - Methods in Enzymology : Guide to Techniques in Mouse Development, Part B: Mouse Molecular Genetics. 2nd Edition Y1 - 2010 SN - 978-0-12-384880-2 N1 - Methods in Enzymology : Vol. 477 SP - 367 EP - 386 PB - Elsevier CY - Amsterdam ER - TY - JOUR A1 - Sieker, Tim A1 - Neuner, Andreas A1 - Dimitrova, Darina A1 - Tippkötter, Nils A1 - Bart, Hans-Jörg A1 - Heinzle, Elmar A1 - Ulber, Roland T1 - Grassilage als Rohstoff für die chemische Industrie JF - Chemie Ingenieur Technik N2 - Grassilage stellt einen nachwachsenden Rohstoff mit großem Potenzial dar. Neben Cellulose und Hemicellulose enthält sie auch organische Säuren, insbesondere Milchsäure. In einem Bioraffinerie-Projekt wird die Milchsäure aus der Silage isoliert und mit gentechnisch optimierten Stämmen zu L-Lysin weiterverarbeitet. Die Lignocellulose wird hydrolysiert und zu Ethanol fermentiert. Ein besonderes Augenmerk liegt auf der Integration der unterschiedlichen Prozesse sowie der einzelnen Prozessschritte zu einem Gesamtprozess, der sämtliche Inhaltsstoffe der Silage verwertet. Y1 - 2010 U6 - https://doi.org/10.1002/cite.201000088 SN - 1522-2640 VL - 82 IS - 8, Special Issue: Industrielle Nutzung nachwachsender Rohstoffe SP - 1153 EP - 1159 PB - Wiley-VCH CY - Weinheim ER - TY - JOUR A1 - Tippkötter, Nils A1 - Roikaew, Wipa A1 - Ulber, Roland A1 - Hoffmann, Alexander A1 - Denzler, Hans-Jörg A1 - Buchholz, Heinrich T1 - Paracoccus denitrificans for the effluent recycling during continuous denitrification of liquid food JF - Biotechnology Progress N2 - Nitrate is an undesirable component of several foods. A typical case of contamination with high nitrate contents is whey concentrate, containing nitrate in concentrations up to 25 l. The microbiological removal of nitrate by Paracoccus denitrificans under formation of harmless nitrogen in combination with a cell retention reactor is described here. Focus lies on the resource-conserving design of a microbal denitrification process. Two methods are compared. The application of polyvinyl alcohol-immobilized cells, which can be applied several times in whey feed, is compared with the implementation of a two step denitrification system. First, the whey concentrate's nitrate is removed by ion exchange and subsequently the eluent regenerated by microorganisms under their retention by crossflow filtration. Nitrite and nitrate concentrations were determined by reflectometric color measurement with a commercially available Reflectoquant® device. Correction factors for these media had to be determined. During the pilot development, bioreactors from 4 to 250 mg·L-1 and crossflow units with membrane areas from 0.02 to 0.80 m2 were examined. Based on the results of the pilot plants, a scaling for the exemplary process of denitrifying 1,000 tons per day is discussed. Y1 - 2010 U6 - https://doi.org/10.1002/btpr.384 SN - 8756-7938 VL - 26 IS - 3 SP - 756 EP - 762 PB - Wiley CY - Hoboken, NJ ER - TY - JOUR A1 - Ross, Jillian A1 - Plummer, Simon M. A1 - Rode, Anja A1 - Scheer, Nico A1 - Bower, Conrad C. A1 - Vogel, Ortwin A1 - Henderson, Colin J. A1 - Wolf, C. Roland A1 - Elcombe, Clifford R. T1 - Human constitutive androstane receptor (CAR) and pregnane X receptor (PXR) support the hypertrophic but not the hyperplastic response to the murine nongenotoxic hepatocarcinogens phenobarbital and chlordane in vivo JF - Toxicological Sciences N2 - Mouse nongenotoxic hepatocarcinogens phenobarbital (PB) and chlordane induce hepatomegaly characterized by hypertrophy and hyperplasia. Increased cell proliferation is implicated in the mechanism of tumor induction. The relevance of these tumors to human health is unclear. The xenoreceptors, constitutive androstane receptors (CARs), and pregnane X receptor (PXR) play key roles in these processes. Novel “humanized” and knockout models for both receptors were developed to investigate potential species differences in hepatomegaly. The effects of PB (80 mg/kg/4 days) and chlordane (10 mg/kg/4 days) were investigated in double humanized PXR and CAR (huPXR/huCAR), double knockout PXR and CAR (PXRKO/CARKO), and wild-type (WT) C57BL/6J mice. In WT mice, both compounds caused increased liver weight, hepatocellular hypertrophy, and cell proliferation. Both compounds caused alterations to a number of cell cycle genes consistent with induction of cell proliferation in WT mice. However, these gene expression changes did not occur in PXRKO/CARKO or huPXR/huCAR mice. Liver hypertrophy without hyperplasia was demonstrated in the huPXR/huCAR animals in response to both compounds. Induction of the CAR and PXR target genes, Cyp2b10 and Cyp3a11, was observed in both WT and huPXR/huCAR mouse lines following treatment with PB or chlordane. In the PXRKO/CARKO mice, neither liver growth nor induction of Cyp2b10 and Cyp3a11 was seen following PB or chlordane treatment, indicating that these effects are CAR/PXR dependent. These data suggest that the human receptors are able to support the chemically induced hypertrophic responses but not the hyperplastic (cell proliferation) responses. At this time, we cannot be certain that hCAR and hPXR when expressed in the mouse can function exactly as the genes do when they are expressed in human cells. However, all parameters investigated to date suggest that much of their functionality is maintained. Y1 - 2010 U6 - https://doi.org/10.1093/toxsci/kfq118 SN - 1096-0929 VL - 116 IS - 2 SP - 452 EP - 466 PB - Oxford University Press CY - Oxford ER - TY - JOUR A1 - Scheer, Nico A1 - Ross, Jillian A1 - Kapelyukh, Yury A1 - Rode, Anja A1 - Wolf, C. Roland T1 - In vivo responses of the human and murine pregnane X receptor to dexamethasone in mice JF - Drug Metabolism and Disposition N2 - Dexamethasone (DEX) is a potent and widely used anti-inflammatory and immunosuppressant glucocorticoid. It can bind and activate the pregnane X receptor (PXR), which plays a critical role as xenobiotic sensor in mammals to induce the expression of many enzymes, including cytochromes P450 in the CYP3A family. This induction results in its own metabolism. We have used a series of transgenic mouse lines, including a novel, improved humanized PXR line, to compare the induction profile of PXR-regulated drug-metabolizing enzymes after DEX administration, as well as looking at hepatic responses to rifampicin (RIF). The new humanized PXR model has uncovered further intriguing differences between the human and mouse receptors in that RIF only induced Cyp2b10 in the new humanized model. DEX was found to be a much more potent inducer of Cyp3a proteins in wild-type mice than in mice humanized for PXR. To assess whether PXR is involved in the detoxification of DEX in the liver, we analyzed the consequences of high doses of the glucocorticoid on hepatotoxicity on different PXR genetic backgrounds. We also studied these effects in an additional mouse model in which functional mouse Cyp3a genes have been deleted. These strains exhibited different sensitivities to DEX, indicating a protective role of the PXR and CYP3A proteins against the hepatotoxicity of this compound. Y1 - 2010 U6 - https://doi.org/10.1124/dmd.109.031872 SN - 1521-009X VL - 38 IS - 7 SP - 1046 EP - 1053 PB - ASPET CY - Bethesda ER - TY - JOUR A1 - Paulßen, Elisabeth A1 - Schweighöfer, Philip V. A1 - Abram, Ulrich T1 - Reactions of [ReOX3(PPh3)2] Complexes (X = Cl, Br) with Phenylacetylene and the Structures of the Products JF - Zeitschrift für anorganische und allgemeine Chemie : ZAAC = Journal of inorganic and general chemistry N2 - Oxorhenium(V) complexes [ReOX3(PPh3)2] (X = Cl, Br) react with phenylacetylene under formation of complexes with ylide-type ligands. Compounds of the compositions [ReOCl3(PPh3){C(Ph)C(H)(PPh3)}] (1), [ReOBr3(OPPh3){C(Ph)C(H)(PPh3)}] (2), and [ReOBr3(OPPh3){C(H)C(Ph)(PPh3)}] (3) were isolated and characterized by X-ray diffraction. They contain a ligand, which was formed by a nucleophilic attack of released PPh3 at coordinated phenylacetylene. The structures of the products show that there is no preferable position for this attack. Cleavage of the Re–C bond in 3 and dimerization of the organic ligand resulted in the formation of the [{(PPh3)(H)CC(Ph)}2]2+ cation, which crystallized as its [(ReOBr4)(OReO3)]2– salt. Y1 - 2010 U6 - https://doi.org/10.1002/zaac.200900478 SN - 1521-3749 VL - 636 IS - 5 SP - 779 EP - 783 PB - Wiley-VCH CY - Weinheim ER -