TY  - JOUR
A1  - Selmer, Thorsten
A1  - Figura, Kurt von
A1  - Schmidt, Bernhard
A1  - Dierks, T.
T1  - A novel protein modification generating an aldehyde group in sulfatases: its role in catalysis and disease / Figura, Kurt von ; Schmidt, Bernhard ; Selmer, Thorsten ; Dierks, Thomas
JF  - Bioessays. 20 (1998), H. 6
Y1  - 1998
SN  - 1521-1878
SP  - 505
EP  - 510
ER  - 
TY  - JOUR
A1  - Selmer, Thorsten
A1  - Hallmann, Armin
A1  - Schmidt, Bernhard
A1  - Sumper, Manfred
T1  - The Evolutionary Conservation of a Novel Protein Modification, the Conversion of Cysteine to Serinesemialdehyde in Arylsulfatase from Volvox carteri / Selmer, Thorsten ; Hallmann, Armin ; Schmidt, Bernhard ; Sumper, Manfred ; Figura, Kurt von
JF  - European Journal of Biochemistry. 238 (1996), H. 2
Y1  - 1996
SN  - 0014-2956
SP  - 341
EP  - 345
ER  - 
TY  - JOUR
A1  - Selmer, Thorsten
A1  - Hermann, Gloria
A1  - Jessen, Holly
A1  - Gokarn, Ravi R.
T1  - Two beta-alanyl-CoA:ammonia lyases in Clostridium propionicum / Herrmann , G. ;  Selmer,  T. ; Jessen,  HJ. ; Gokarn,  RR. ; Selifonova,  O. ;  Gort , SJ. ; , Buckel, W.
JF  - The FEBS Journal. 272 (2005), H. 3
Y1  - 2005
SN  - 1742-464X
SP  - 813
EP  - 821
ER  - 
TY  - JOUR
A1  - Selmer, Thorsten
A1  - Hetzel, Marc
A1  - Brock, Matthias
A1  - Pierik, Antonio J.
T1  - Acryloyl-CoA reductase from Clostridium propionicum. An enzyme complex of propionyl-CoA dehydrogenase and electron-transferring flavoprotein  / Hetzel, Marc ; Brock, Matthias ; Selmer, Thorsten, Pierik, Antonio J. ; Golding, Bernard T. ; Buckel, Wolfgang
JF  - European Journal of Biochemistry. 270 (2003), H. 5
Y1  - 2003
SN  - 0014-2956
SP  - 902
EP  - 910
ER  - 
TY  - JOUR
A1  - Selmer, Thorsten
A1  - Jennemann, Richard
A1  - Bauer, Bernhard L.
A1  - Bertalanffy, Helmut
T1  - Novel glycoinositolphosphosphingolipids, basidiolipids, from Agaricus / Jennemann, Richard ; Bauer, Bernhard, L. ; Bertalanffy, Helmut ; Geyer, Rudolf ; Gschwind, Ruth, M. ; Selmer, Thorsten ; Wiegandt, Herbert
JF  - European Journal of Biochemistry. 259 (1999), H. 1-2
Y1  - 1999
SN  - 0014-2956
SP  - 331
EP  - 338
ER  - 
TY  - JOUR
A1  - Selmer, Thorsten
A1  - Jennemann, Richard
A1  - Bauer, Bernhard L.
A1  - Bertalanffy, Helmut
T1  - Basidiolipids from Agaricus are novel immune adjuvants / Jennemann, R. ; Bauer, BL. ; Bertalanffy, H. ; Selmer, T. ; Wiegandt, H.
JF  - Immunobiology. 200 (1999), H. 2
Y1  - 1999
SN  - 0171-2985
N1  - PMID: 10416134
SP  - 277
EP  - 289
ER  - 
TY  - JOUR
A1  - Selmer, Thorsten
A1  - Kahnt, Jörg
A1  - Goubeaud, Marcel
A1  - Shima, Seigo
T1  - The biosynthesis of methylated amino acids in the active site region of methyl-coenzyme M reductase / Selmer, Thorsten ; Kahnt, Jörg ; Goubeaud, Marcel ; Shima, Seigo ; Grabarse, Wolfgang ; Ermler, Ulrich ; Thauer, Rudolf K.
JF  - Journal of Biological Chemistry. 275 (2000), H. 6
Y1  - 2000
SN  - 1083-351X
SP  - 3775
EP  - 3760
ER  - 
TY  - JOUR
A1  - Selmer, Thorsten
A1  - Kim, Jihoe
A1  - Darley, Daniel
A1  - Buckel, Wolfgang
T1  - Characterization of (R)-2-hydroxyisocaproate dehydrogenase and a family III coenzyme A transferase involved in reduction of L-leucine to isocaproate by Clostridium difficile / Kim, J. ; Darley, D. ; Selmer, T. ; Buckel, W.
JF  - Applied and Environmental Microbiology. 72 (2006), H. 9
Y1  - 2006
SN  - 0099-2240
N1  - PMID: 16957230
SP  - 6062
EP  - 6069
ER  - 
TY  - JOUR
A1  - Selmer, Thorsten
A1  - Lukatela, G.
A1  - Krauss, N.
A1  - Theis, K.
T1  - Crystal structure of human arylsulfatase A: the aldehyde function and the metal ion at the active site suggest a novel mechanism for sulfate ester hydrolysis / Lukatela, G. ; Krauss, N. ; Theis, K. ; Selmer, T. ; Gieselmann, V. ; Figura, K. von ; Saenger,
JF  - Biochemistry. 37 (1998), H. 11
Y1  - 1998
SP  - 3654
EP  - 3664
ER  - 
TY  - JOUR
A1  - Selmer, Thorsten
A1  - Miech, Claudia
A1  - Dierks, Thomas
A1  - Figura, Kurt von
T1  - Arylsulfatase from Klebsiella pneumoniae Carries a Formylglycine Generated from a Serine / Miech, Claudia ; Dierks, Thomas ; Selmer, Thorsten ; Figura, Kurt von ; Schmidt, Bernd
JF  - Journal of Biological Chemistry. 273 (1998), H. 9
Y1  - 1998
SN  - 1083-351X
SP  - 4835
EP  - 4837
ER  - 
TY  - JOUR
A1  - Selmer, Thorsten
A1  - Netz, Daili Jacqueline Aguilar
A1  - Pohl, Regula
A1  - Beck-Sickinger, Annette G.
T1  - Biochemical characterisation and genetic analysis of aureocin A53, a new, atypical bacteriocin from Staphylococcus aureus / Netz, Daili Jacqueline Aguilar ; Pohl, Regula ; Beck-Sickinger, Annette G. ; Selmer, Thorsten ; Pierik, Antonio J. ;  Carmo de Frei
JF  - Journal of Molecular Biology. 319 (2002), H. 3
Y1  - 2002
SN  - 0022-2836
SP  - 745
EP  - 756
ER  - 
TY  - JOUR
A1  - Selmer, Thorsten
A1  - Pierik, Antonio J.
A1  - Heider, Johann
T1  - New glycyl radical enzymes catalysing key metabolic steps in anaerobic bacteria
JF  - Biological Chemistry. 386 (2005), H. 10
Y1  - 2005
SN  - 1431-6730
SP  - 981
EP  - 988
ER  - 
TY  - JOUR
A1  - Selmer, Thorsten
A1  - Pinkenburg, Olaf
T1  - Method of cloning at least one nucleic acid molecule of interest using type IIS restriction endonucleases, and corresponding cloning vectors, kits and system using type IIS restriction endonucleases / Selmer, Thorsten ; Pinkenburg, Olaf
Y1  - 2008
N1  - Patent No. WO 2008095927  	A1  	Aug 14, 2008
ER  - 
TY  - JOUR
A1  - Selmer, Thorsten
A1  - Recksiek, Michael
A1  - Dierks, Thomas
A1  - Schmidt, Bernhard
T1  - Sulfatases, Trapping of the Sulfated Enzyme Intermediate by Substituting the Active Site Formylglycine / Recksiek, Michael ; Selmer, Thorsten ; Dierks, Thomas ; Schmidt, Bernhard ; Figura, Kurt von
JF  - Journal of Biological Chemistry. 273 (1998), H. 11
Y1  - 1998
SN  - 1083-351X
SP  - 6096
EP  - 6103
ER  - 
TY  - JOUR
A1  - Selmer, Thorsten
A1  - Schmidt, Bernhard
A1  - Ingendoh, Arnd
A1  - Figura, Kurt von
T1  - A novel amino acid modification in sulfatases that is defective in multiple sulfatase deficiency / Schmidt, Bernhard ; Selmer, Thorsten ;  Ingendoh, Arnd ;  Figurat, Kurt von
JF  - Cell. 82 (1995), H. 2
Y1  - 1995
SN  - 0092-8674
SP  - 271
EP  - 278
ER  - 
TY  - JOUR
A1  - Selmer, Thorsten
A1  - Scott, Richard
A1  - Näser, Ulrike
A1  - Friedrich, Peter
T1  - Stereochemistry of hydrogen removal from the 'unactivated' C-3 position of 4-hydroxybutyryl-CoA catalysed by 4-hydroxybutyryl-CoA dehydratase / Scott, R. ; Näser, U. ; Friedrich, P. ; Selmer, T. ; Buckel, W. ; Golding, BT.
JF  - Chemical Communications : ChemCom (2004)
Y1  - 2004
SN  - 1364-548X
SP  - 1210
EP  - 1211
ER  - 
TY  - JOUR
A1  - Selmer, Thorsten
A1  - Sommerlade, Hans-Jörg
A1  - Ingendoh, Arnd
A1  - Gieselmann, Volkmar
T1  - Glycosylation and phosphorylation of arylsulfatase A / Sommerlade, Hans-Jörg. ; Selmer, Thomas. ; Ingendoh, Arnd ; Gieselmann, Volkmar ; Figura, Kurt von ; Neifer, Klaus ; Schmidt, Bernhard
JF  - Journal of Biological Chemistry. 269 (1994), H. 33
Y1  - 1994
SN  - 1083-351X
SP  - 20977
EP  - 20981
ER  - 
TY  - JOUR
A1  - Selmer, Thorsten
A1  - Thamer, Wiebke
A1  - Cirpus, Irina
A1  - Hans, Marcus
T1  - A two [4Fe-4S]-cluster-containing ferredoxin as an alternative electron donor for 2-hydroxyglutaryl-CoA dehydratase from Acidaminococcus fermentans / Thamer, Wiebke ; Cirpus, Irina ; Hans, Marcus ; Pierik, Antonio, J. ; Selmer, Thorsten ; Bill, Eckhard ;
JF  - Archives of Microbiology. 179 (2003), H. 3
Y1  - 2003
SN  - 1432-072X
SP  - 197
EP  - 204
ER  - 
TY  - JOUR
A1  - Selmer, Thorsten
A1  - Willanzheimer, Angela
A1  - Hetzel, Marc
T1  - Propionate CoA-transferase from Clostridium propionicum. Cloning of the gene and identification of glutamate 324 at the active site
JF  - European Journal of Biochemistry. 269 (2002), H. 1
Y1  - 2002
SN  - 0014-2956
SP  - 372
EP  - 380
ER  - 
TY  - JOUR
A1  - Selmer, Thorsten
A1  - Yu, Lihua
A1  - Blaser, Martin
A1  - Andrei, Paula I.
T1  - 4-Hydroxyphenylacetate decarboxylases: properties of a novel subclass of glycyl radical enzyme systems / Yu, L. ; Blaser, M. ; Andrei, PI. ; Pierik, AJ. Selmer, T.
JF  - Biochemistry. 31 (2006), H. 45
Y1  - 2006
N1  - PMID: 16878993
SP  - 9584
EP  - 9592
ER  - 
TY  - PAT
A1  - Siegert, Petra
A1  - Bankowski, Bernhard
T1  - Verwendung von Steroidsulfatase-Inhibitoren zur Verminderung von Haarausfall ; Kosmetische und pharmazeutische Zusammensetzungen enthaltend Steroidsulfatase-Inhibitoren und deren Verwendung zur Verminderung von Haarausfall [Offenlegungsschrift]
T1  - Cosmetic and pharmaceutical compositions comprising steroid sulfatase inhibitors and their use for the reduction of hair loss [Europäische Patentanmeldung]
Y1  - 2003
SP  - 1
EP  - 38
PB  - Deutsches Patent- und Markenamt / Europäisches Patentamt
CY  - München / Den Hague
ER  - 
TY  - PAT
A1  - Siegert, Petra
A1  - Baumstark, Rebecca
A1  - Kluin, Cornelia
A1  - O'Connell, Timothy
A1  - Maurer, Karl-Heinz
A1  - Hellmuth, Hendrik
T1  - Neue Proteasen und Mittel enthaltend diese Proteasen [Offenlegungsschrift]
Y1  - 2010
SP  - 1
EP  - 30
PB  - Deutsches Patent- und Markenamt
CY  - München
ER  - 
TY  - RPRT
A1  - Siegert, Petra
A1  - Bongaerts, Johannes
A1  - Wagner, Torsten
A1  - Schöning, Michael Josef
A1  - Selmer, Thorsten
T1  - Abschlussbericht zum Projekt zur Überwachung biotechnologischer Prozesse mittels Diacetyl-/Acetoin-Biosensor und Evaluierung von Acetoin-Reduktasen zur Verwendung in Biotransformationen
Y1  - 2022
N1  - Laufzeit: 01.01.2016 – 31.12.2019 (verlängert bis 31.12.2020)

Förderkennzeichen: 322-8.03.04.02-FH-Struktur 2016/02

Gefördert durch: Ministerium für Innovation, Wissenschaft und Forschung des Landes Nordrhein-Westfalen
CY  - Aachen
ER  - 
TY  - PAT
A1  - Siegert, Petra
A1  - Evers, Stefan
A1  - Marion, Merkel
A1  - Mussmann, Nina
A1  - Hellmuth, Hendrik
A1  - O'Connell, Timothy
A1  - Maurer, Karl-Heinz
A1  - Schwaneberg, Ulrich
A1  - Martinez, Ronny
A1  - Jakob, Felix
T1  - Verfahren zur Anpassung eines hydrolytischen Enzyms an eine das hydrolytische Enzym stabilisierende Komponente [Offenlegungsschrift]
T1  - Method for adapting a hydrolytic enzyme to a component that stabilizes the hydrolytic enzyme [Europäische Patentanmeldung / Internationale Patentanmeldung]
Y1  - 2013
SP  - 1
EP  - 27
PB  - Deutsches Patent- und Markenamt / Europäisches Patentamt / WIPO
CY  - München / Den Hague / Genf
ER  - 
TY  - CHAP
A1  - Siegert, Petra
A1  - Iding, Hans
A1  - Baumann, Martin
A1  - McLeish, Michael J.
A1  - Kenyon, George L.
A1  - Pohl, Martina
T1  - Broadening of the substrate spectra of two ThDP-dependent decarboxylases using site-directed-mutagenesis
T2  - Proceedings of the 4th International Congress on Biochemical Engineering : 17 and 18 February 2000, Stuttgart
Y1  - 2000
SN  - 3-8167-5570-4
SP  - 38
EP  - 42
ER  - 
TY  - JOUR
A1  - Siegert, Petra
A1  - McLeish, Michael J.
A1  - Baumann, Martin
A1  - Iding, Hans
A1  - Kneen, Malea M.
A1  - Kenyon, George L.
A1  - Pohl, Martina
T1  - Exchanging the substrate specificities of pyruvate decarboxylase from Zymomonas mobilis and benzoylformate decarboxylase from Pseudomonas putida
JF  - Protein engineering, design, and selection : peds
Y1  - 2005
SN  - 1460-213X (E-Journal); 1741-0134 (E-Journal); 0269-2139 (Print); 1741-0126 (Print)
VL  - Vol. 18
IS  - Iss. 7
SP  - 345
EP  - 357
ER  - 
TY  - PAT
A1  - Siegert, Petra
A1  - Merkel, Marion
A1  - Hellmuth, Hendrik
A1  - O'Connell, Timothy
A1  - Maurer, Karl-Heinz
T1  - Stabilisierte flüssige enzymhaltige Tensidzubereitung (Einsatz einer das hydrolytische Enzym stabilisierende Komponente, die ein Monosaccharidglycerat umfasst) [Offenlegungsschrift]
T1  - Stabilized liquid enzyme-containing surfactant preparation (using a component which comprises a monosaccharide glycerate and which stabilizes the hydrolytic enzyme) [Europäische Patentanmeldung / Internationale Patentanmeldung]
Y1  - 2012
SP  - 1
EP  - 17
PB  - Deutsches Patent- und Markenamt / Europäisches Patentamt / WIPO
CY  - München / Den Hague / Genf
ER  - 
TY  - PAT
A1  - Siegert, Petra
A1  - Merkel, Marion
A1  - Hellmuth, Hendrik
A1  - O'Connell, Timothy
A1  - Maurer, Karl-Heinz
T1  - Stabilisierte flüssige enzymhaltige Tensidzubereitung (Einsatz einer das hydrolytische Enzym stabilisierenden Komponente, die eine Phenylalkyldicarbonsäure umfasst) [Offenlegungsschrift]
T1  - Stabilized liquid tenside preparation comprising enzymes (using a component that stabilizes the hydrolytic enzyme and includes a phenylalkyldicarboxylic acid) [Europäische Patentanmeldung / Internationale Patentanmeldung]
Y1  - 2012
SP  - 1
EP  - 15
PB  - Deutsches Patent- und Markenamt / Europäisches Patentamt / WIPO
CY  - München / Den Hague / Genf
ER  - 
TY  - PAT
A1  - Siegert, Petra
A1  - Merkel, Marion
A1  - Hellmuth, Hendrik
A1  - O'Connell, Timothy
A1  - Maurer, Karl-Heinz
T1  - Stabilisierte flüssige enzymhaltige Tensidzubereitung (durch den Einsatz einer das hydrolytische Enzym stabilisierende Komponente, die eine mehrfach substituierte Benzolcarbonsäure umfasst, die an mindestens zwei Kohlenstoffatomen des Benzolrestes eine Carboxylgruppe aufweist) [Offenlegungsschrift]
T1  - Stabilized liquid tenside preparation comprising enzymes (a component comprising a multiply substituted benzyl carboxylic acid comprising a carboxyl group on at least two carbon atoms of the benzyl radical is used for stabilizing the hydrolytic enzyme) [Europäische Patentanmeldung / Internationale Patentanmeldung]
Y1  - 2012
SP  - 1
EP  - 16
PB  - Deutsches Patent- und Markenamt / Europäisches Patentamt / WIPO
CY  - München / Den Hague / Genf
ER  - 
TY  - PAT
A1  - Siegert, Petra
A1  - Merkel, Marion
A1  - Hellmuth, Hendrik
A1  - O'Connell, Timothy
A1  - Maurer, Karl-Heinz
T1  - Stabilisierte flüssige enzymhaltige Tensidzubereitung (Einsatz einer das hydrolytische Enzym stabilisierende Komponente, die eine Phthaloylglutaminsäure und/oder eine Phthaloylasparaginsäure umfasst) [Offenlegungsschrift]
T1  - Stabilized liquid tenside preparation comprising enzymes (a component comprising a phthaloyl glutamine acid and/or a phthaloyl asparagine acid is used for stablizing the hydrolytic enzyme) [Europäische Patentanmeldung / Internationale Patentanmeldung]
Y1  - 2012
SP  - 1
EP  - 16
PB  - Deutsches Patent- und Markenamt / Europäisches Patentamt / WIPO
CY  - München / Den Hague / Genf
ER  - 
TY  - PAT
A1  - Siegert, Petra
A1  - Merkel, Marion
A1  - Hellmuth, Hendrik
A1  - O'Connell, Timothy
A1  - Maurer, Karl-Heinz
T1  - Stabilisierte flüssige enzymhaltige Tensidzubereitung (Einsatz einer das hydrolytische Enzym stabilisierende Komponente, die eine Aminophthalsäure umfasst) [Offenlegungsschrift]
T1  - Stabilized liquid tenside preparation comprising enzymes (a component comprising an aminophthalic acid is used for stabilizing the hydrolytic enzyme) [Europäische Patentanmeldung / Internationale Patentanmeldung]
Y1  - 2012
SP  - 1
EP  - 16
PB  - Deutsches Patent- und Markenamt / Europäisches Patentamt / WIPO
CY  - München / Den Hague / Genf
ER  - 
TY  - PAT
A1  - Siegert, Petra
A1  - Merkel, Marion
A1  - Hellmuth, Hendrik
A1  - O'Connell, Timothy
A1  - Maurer, Karl-Heinz
T1  - Stabilisierte flüssige enzymhaltige Tensidzubereitung (Einsatz einer das hydrolytische Enzym stabilisierende Komponente, die eine Oligoamino-biphenyl-oligocarbonsäure umfasst) [Offenlegungsschrift]
T1  - Stabilized liquid tenside preparation comprising enzymes (a component comprising an oligoamino-biphenyl-oligocarboxylic acid is used for stabilizing the hydrolytic enzyme) [Europäische Patentanmeldung / Internationale Patentanmeldung]
Y1  - 2012
SP  - 1
EP  - 16
PB  - Deutsches Patent- und Markenamt / Europäisches Patentamt / WIPO
CY  - München / Den Hague / Genf
ER  - 
TY  - PAT
A1  - Siegert, Petra
A1  - Merkel, Marion
A1  - Kluin, Cornelia
A1  - Maurer, Karl-Heinz
A1  - O'Connell, Timothy
A1  - Wieland, Susanne
A1  - Hellmuth, Hendrik
T1  - Neue Proteasen und diese enthaltende Mittel [Offenlegungsschrift]
T1  - Novel proteases and compositions comprising them [Europäische Patentanmeldung / Internationale Patentanmeldung]
Y1  - 2011
SP  - 1
EP  - 21
PB  - Deutsches Patent- und Markenamt / Europäisches Patentamt / WIPO
CY  - München / Den Hague / Genf
ER  - 
TY  - PAT
A1  - Siegert, Petra
A1  - Merkel, Marion
A1  - Kluin, Cornelia
A1  - O'Connell, Timothy
A1  - Maurer, Karl-Heinz
T1  - Wasch- und Reinigungsmittel enthaltend Proteasen aus Xanthomonas [Offenlegungsschrift]
T1  - Detergents and cleaners comprising proteases from xanthomonas [Internationale Patentanmeldung]
Y1  - 2008
SP  - 1
EP  - 15
PB  - Deutsches Patent- und Markenamt / WIPO
CY  - München / Genf
ER  - 
TY  - PAT
A1  - Siegert, Petra
A1  - Mussmann, Nina
A1  - O'Connell, Timothy
A1  - Maurer, Karl-Heinz
T1  - Neue Proteasen und Mittel enthaltend diese Proteasen [Offenlegungsschrift]
T1  - Novel proteases and means containing said proteases [Internationale Patentanmeldung]
Y1  - 2010
SP  - 1
EP  - 30
PB  - Deutsches Patent- und Markenamt / WIPO
CY  - München / Genf
ER  - 
TY  - CHAP
A1  - Siegert, Petra
A1  - Pohl, Martina
A1  - Kneen, Malea M.
A1  - Pogozheva, Irina D.
A1  - Kenyon, George L.
A1  - McLeish, Michael J.
T1  - Exploring the substrate specificity of benzoylformate decarboxylase, pyruvate decarboxylase, and benzaldehyde lyase
T2  - Thiamine : catalytic mechanisms in normal and disease states / ed. by Frank Jordan ...
Y1  - 2004
SN  - 0-8247-4062-9
SP  - 275
EP  - 290
PB  - Dekker
CY  - New York, NY
ER  - 
TY  - PAT
A1  - Siegert, Petra
A1  - Schwaneberg, Ulrich
A1  - Martinez Moya, Ronny
A1  - Merkel, Marion
A1  - Spitz, Astrid
A1  - Wieland, Susanne
A1  - Hellmuth, Hendrik
A1  - Maurer, Karl-Heinz
T1  - Leistungsverbesserte Proteasevariante [Offenlegungsschrift]
T1  - Performance-enhanced protease variant [Europäische Patentanmeldung / Internationale Patentanmeldung]
Y1  - 2012
SP  - 1
EP  - 29
PB  - Deutsches Patent- und Markenamt / Europäisches Patentamt / WIPO
CY  - München / Den Hague / Genf
ER  - 
TY  - PAT
A1  - Siegert, Petra
A1  - Spitz, Astrid
A1  - Maurer, Karl-Heinz
T1  - Neue Proteasen und Mittel enthaltend diese Proteasen [Offenlegungsschrift]
T1  - Novel proteases and compositions comprising these proteases [Internationale Patentanmeldung]
Y1  - 2010
SP  - 1
EP  - 31
PB  - Deutsches Patentamt / WIPO
CY  - München / Genf
ER  - 
TY  - PAT
A1  - Siegert, Petra
A1  - Spitz, Astrid
A1  - Maurer, Karl-Heinz
T1  - Wasch- und Reinigungsmittel enthaltend Proteasen aus Bacillus pumilus [Offenlegungsschrift]
T1  - Detergents and cleaning agents containing proteases from bacillus pumilus [Europäische Patentschrift / Internationale Patentanmeldung]
Y1  - 2010
SP  - 1
EP  - 20
PB  - Deutsches Patentamt / Europäisches Patentamt / WIPO
CY  - München / Den Hague / Genf
ER  - 
TY  - PAT
A1  - Siegert, Petra
A1  - Wieland, Susanne
A1  - Engelskirchen, Julia
A1  - Merkel, Marion
A1  - Maurer, Karl-Heinz
A1  - Bessler, Cornelius
T1  - Neue Alkalische Protease aus Bacillus gibsonii und Wasch- und Reinigungsmittel enthaltend diese neue Alkalische Protease [Offenlegungsschrift]
T1  - Novel alkaline protease from Bacillus Gibsonii and washing and cleaning agents containing said novel alkaline protease [Europäische Patentanmeldung / US Patentanmeldung / Internationale Patentanmeldung]
Y1  - 2008
SP  - 1
EP  - 51
PB  - Deutsches Patentamt / Europäisches Patentamt / WIPO
CY  - München / Den Hague / Genf
ER  - 
TY  - GEN
A1  - Sieker, T.
A1  - Duwe, A.
A1  - Poth, S.
A1  - Tippkötter, Nils
A1  - Ulber, Roland
T1  - Itaconsäureherstellung aus Buchenholz-Hydrolysaten
T2  - Chemie Ingenieur Technik
N2  - Aus hölzernen Cellulosen und Hemicellulosen können durch enzymatische Hydrolyse fermentierbare Zucker für die Herstellung von Chemikalien und Treibstoffen gewonnen werden. Die bisherige Forschung fokussiert sich oft auf die Nutzung dieser Zucker zur Gewinnung von Ethanol. Daneben muss aber auch die stoffliche Nutzung zur Gewinnung von Grundchemikalien berücksichtigt werden. Eine solche Grundchemikalie ist Itakonsäure. Obwohl die biotechnologische Itaconsäureproduktion bereits eingehend untersucht und etabliert ist, gestaltet sie sich im Rahmen von Bioraffinerien der zweiten Generation als schwierig, da der überwiegend verwendete Produktionsorganismus gegen eine weite Bandbreite von Inhibitoren sensibel ist. Die Herstellung von Itaconsäure aus Buchenholzhydrolysaten wird im Rahmen der deutschen Lignocellulose-Bioraffinerie entwickelt. Die unbehandelten Hydrolysate ermöglichen weder das Wachstum von Aspergillus terreus noch die Bildung von Itaconsäure. Daher werden Möglichkeiten zur Konditionierung des Hydrolysates mit dem Ziel einer Itaconsäureproduktion mit hohen Ausbeuten und Konzentrationen vorgestellt.
Y1  - 2012
U6  - https://doi.org/10.1002/cite.201250414
SN  - 0009-286X
SN  - 1522-2640 (eISSN)
N1  - ProcessNet-Jahrestagung 2012 und 30. DECHEMA-Jahrestagung der Biotechnologen, 10. – 13. September 2012, Karlsruhe
N1  - Die präsentierte Arbeit wird vomBMELV über die FNR gefördert (Förderkennzeichen 22019409).
VL  - 84
IS  - 8
SP  - 1300
PB  - Wiley-VCH
CY  - Weinheim
ER  - 
TY  - CHAP
A1  - Sieker, T.
A1  - Duwe, A.
A1  - Poth, S.
A1  - Tippkötter, Nils
A1  - Ulber, Roland
T1  - Herstellung von Itaconsäure aus Buchenholzhydrolysaten
T2  - Kurzfassungsband / GVC-DECHEMA Vortrags- und Diskussionstagung Biopharmazeutische Produktion : 14. - 16. Mai 2012. Konzerthaus Freibung
Y1  - 2012
SP  - 57
PB  - DECHEMA
CY  - Frankfurt, M.
ER  - 
TY  - GEN
A1  - Sieker, T.
A1  - Tippkötter, Nils
A1  - Muffler, K.
A1  - Ulber, Roland
T1  - Herstellung von Ethanol, Phenolsäuren, organischen Säuren und Biogas durch vollständige Nutzung von Grassilage in einer Bioraffinerie
T2  - Chemie Ingenieur Technik
N2  - Gräser sind in der Lage, einen großen Teil der für eine biobasierte Wirtschaft benötigten Biomasse zur Verfügung zustellen. Um eine ganzjährige Nutzung des Grases zu gewährleisten, muss eine stabile Lagerung des Grases erreicht werden, was z. B. durch Silieren möglich ist. Die konservierende Wirkung der Silierung beruht auf der Bildung organischer Säuren. Um diese zu gewinnen, wird die Silage gepresst, die organischen Säuren über Flüssig/Flüssig-Extraktion aus dem Presssaft abgetrenntund mittels chromatographischer Methoden weiter aufgereinigt. Im präsentierten Konzept werden die im Presskuchen enthaltenen Lignocellulosen hydrolysiert und die erhaltenen Monosaccharide zu Ethanol fermentiert. Die Phenolsäuren, die in Gräsern die Rolle des Lignins übernehmen, können simultan mit der Hydrolyse der Polysaccharide enzymatisch abgetrennt und als Nebenprodukt gewonnen werden. Die nach der Abtrennung des Ethanols verbleibenden Fermentationsreststoffe werden für die Herstellung von Biogas verwendet.
Y1  - 2012
U6  - https://doi.org/10.1002/cite.201250415
SN  - 0009-286X
SN  - 1522-2640 (eISSN)
N1  - ProcessNet-Jahrestagung 2012 und 30. DECHEMA-Jahrestagung der Biotechnologen, 10. – 13. September 2012, Karlsruhe
N1  - Die präsentierte Arbeit wird vom BMELV über die FNR gefördert (Förder-kennzeichen 22025407).
VL  - 84
IS  - 8
SP  - 1297
PB  - Wiley-VCH
CY  - Weinheim
ER  - 
TY  - GEN
A1  - Sieker, T.
A1  - Tippkötter, Nils
A1  - Ulber, Roland
T1  - Simultane Vorbehandlung, Hydrolyse und Fermentation bei der Nutzung von grüner Biomasse zur Produktion von Bioethanol
T2  - Chemie Ingenieur Technik
N2  - Gräser sind in der Lage, einen großen Teil der für eine biobasierte Wirtschaft benötigten Biomasse zur Verfügung zu stellen. Wie bei anderen lignocellulosehaltigen nachwachsenden Rohstoffen erfordert die Verwertung der im Gras enthaltenen Polysaccharide einen mehrstufigen Prozess aus Vorbehandlung, Hydrolyse und Fermentation. In Gräsern ist die Hemicellulose mitP henolcarbonsäuren wie Ferula- und p-Coumarsäure verestert, die die enzymatische Hydrolyse der Cellulose und Hemicellulose ebenso effektiv behindern wie Lignin. Anders als bei holzigen Rohstoffen ermöglicht dieser Aufbau aber eine enzymatische Vorbehandlung, mit der die Phenolcarbonsäuren abgespalten werden können. Da die bei der Vorbehandlung eingesetzten Enzyme in ihrer natürlichen Funktion synergistisch mit cellulytischen Enzymen zusammenarbeiten, besitzen sie ähnliche Optima wie die für die Hydrolyse der Polysaccharide eingesetzten Cellulasen und Hemicellulasen. Diese Eigenschaft ermöglicht die Integration von Vorbehandlung und Hydrolyse in einem einzigen Verfahrensschritt. Durch die Einführung der enzymatischen Vorbehandlung konnte das in der Literatur bekannte SSF-Verfahren für die Herstellung von Ethanol aus Gräsern um die Vorbehandlungsstufe erweitert werden. Das so realisierte simultaneous pretreatment, saccharification and fermentation (SPSF)-Verfahren stellt eine vollständige Integration der drei für die Nutzung von Lignocellulose nötigen Verfahrensschritte in der grünen Bioraffinerie dar.
Y1  - 2010
U6  - https://doi.org/10.1002/cite.201050319
SN  - 0009-286X
N1  - ProcessNet-Jahrestagung 2010 und 28. DECHEMA-Jahrestagung der Biotechnologen, 21. - 23. September 2010, Eurogress Aachen
VL  - 82
IS  - 9
SP  - 1601
PB  - Wiley-VCH
CY  - Weinheim
ER  - 
TY  - GEN
A1  - Sieker, T.
A1  - Tippkötter, Nils
A1  - Ulber, Roland
A1  - Bart, H.-J.
A1  - Heinzle, E.
T1  - Nutzung von Silage zur fermentativen Produktion von Grund-und Feinchemikalien
T2  - Chemie Ingenieur Technik
N2  - Grasschnitt hat in Deutschland ein beträchtliches Potenzial als nachwachsender Rohstoff. Da frischer Grasschnitt nur in den Sommermonaten zur Verfügung steht und Gras bei der Lagerung verrottet, wird er unter anderem durch Silierung konserviert. Während der Silierung wird ein Teil der wasserlöslichen Kohlenhydrate unter anaeroben Bedingungen zu Milchsäure fermentiert. Die Kombination aus Luftabschluss und Ansäuerung bewirkt die Konservierung der Silage. Silage als weit verbreitetes landwirtschaftliches Erzeugnis ist somit ein potentieller, in großen Mengen verfügbarer Lieferant für eine Vielzahl von Substraten für mikrobielle Fermentationen. Diese können entweder durch die Hydrolyse der in den Pflanzen enthaltenen Cellulosen und Hemicellulosen oder durch die Verwendung eines Silagepresssaftes nutzbar gemacht werden. Die zu entwickelnden Prozesse sollen die verbleibenden Kohlenhydrate, inklusive der Cellulose und Hemicellulose, sowie die Milchsäure nutzen. Die in der Silage enthaltenen Zucker sollen zu Ethanol, Itakonsäure und Bernsteinsäure und die Milchsäure zu 1,2-Propandiol umgesetzt werden. Anfallende Reststoffe wie Hydrolyserückstände, Presskuchen und Fermentationsrückstände sollen bei allen zu etablierenden Prozessen entweder als Viehfutter verwendet oder der Biogasproduktion zugeführt werden können, wodurch eine vollständige stoffliche und energetische Nutzung der Silage erreicht wird.
Y1  - 2009
U6  - https://doi.org/10.1002/cite.200950271
SN  - 0009-286X
SN  - 1522-2640 (eISSN)
N1  - ProcessNet‐Jahrestagung 2009 und 27. DECHEMA-Jahrestagung der Biotechnologen, 8.- 10. September 2009, Mannheim
N1  - Das Projekt wird durch die Fachagenur für Nachwachsende Rohstoffe gefördert ((22025407)(07NR254))
VL  - 81
IS  - 8
SP  - 1207
PB  - Wiley-VCH
CY  - Weinheim
ER  - 
TY  - GEN
A1  - Sieker, T.
A1  - Tippkötter, Nils
A1  - Ulber, Roland
A1  - Bart, H.-J.
A1  - Heinzle, E.
T1  - Grüne Bioraffinerie: Ganzheitliche Nutzung von Grassilage für die Herstellung von Grund-und Feinchemikalien
T2  - Chemie Ingenieur Technik
N2  - Gras hat ein hohes Potenzial als nachwachsender Rohstoff. Bei ungeeigneter Lagerung verderben Gräser allerdings innerhalb weniger Tage. Dieser Nachteil kann durch die Silierung des Grasschnittes behoben werden. Eines der wichtigsten in der Silage enthaltenen Produkte ist die Milchsäure. Um diese für weitere Aufarbeitungsschritte zugänglich zu machen, wird aus der Silage ein Presssaft hergestellt. Die Milchsäure wird aus einem Silagepresssaft mittels Extraktion durch ionische Flüssigkeiten isoliert. Dabei wird zum einen eine reine Milchsäure hergestellt, die z. B. für die Herstellung von Polymilchsäure genutzt werden kann. Zum anderen wird ein weniger aufgereinigter Extrakt gewonnen, der für die fermentative Produktion von L-Lysin und 1,2-Propandiol genutzt werden soll. Im Rahmen des Projekts erfolgt die gentechnische Optimierung von Corynebacterium glutamicum für die Umsetzung von Milchsäurezu L-Lysin. Die im nach der Pressung verbleibenden Presskuchen enthaltenen Grasfasern bestehen zu einem großen Teil aus Polysacchariden. Diese werden hydrolysiert und die dabei freigesetzten Zucker zu Grundchemikalien wie Ethanol oder Itakonsäure fermentiert. Im Rahmen einer vollständigen Nutzung der Silage wird das Raffinat aus der Milchsäureextraktion als Mediumsupplement in der Fermentation eingesetzt, was die Zugabe weiterer Medienbestandteile überflüssig macht. Die Rückstände der Hydrolysen und Fermentationen sollen darüberhinaus für die Herstellung von Biogas genutzt werden.
Y1  - 2010
U6  - https://doi.org/10.1002/cite.201050321
SN  - 0009-286X
SN  - 1522-2640 (eISSN)
N1  - ProcessNet-Jahrestagung 2010 und 28. DECHEMA-Jahrestagung der Biotechnologen, 21. - 23. September 2010, Eurogress Aachen
VL  - 82
IS  - 9
SP  - 1564
PB  - Wiley-VCH
CY  - Weinheim
ER  - 
TY  - JOUR
A1  - Sieker, Tim
A1  - Neuner, Andreas
A1  - Dimitrova, Darina
A1  - Tippkötter, Nils
A1  - Bart, Hans-Jörg
A1  - Heinzle, Elmar
A1  - Ulber, Roland
T1  - Grassilage als Rohstoff für die chemische Industrie
JF  - Chemie Ingenieur Technik
N2  - Grassilage stellt einen nachwachsenden Rohstoff mit großem Potenzial dar. Neben Cellulose und Hemicellulose enthält sie auch organische Säuren, insbesondere Milchsäure. In einem Bioraffinerie-Projekt wird die Milchsäure aus der Silage isoliert und mit gentechnisch optimierten Stämmen zu L-Lysin weiterverarbeitet. Die Lignocellulose wird hydrolysiert und zu Ethanol fermentiert. Ein besonderes Augenmerk liegt auf der Integration der unterschiedlichen Prozesse sowie der einzelnen Prozessschritte zu einem Gesamtprozess, der sämtliche Inhaltsstoffe der Silage verwertet.
Y1  - 2010
U6  - https://doi.org/10.1002/cite.201000088
SN  - 1522-2640
VL  - 82
IS  - 8, Special Issue: Industrielle Nutzung nachwachsender Rohstoffe
SP  - 1153
EP  - 1159
PB  - Wiley-VCH
CY  - Weinheim
ER  - 
TY  - JOUR
A1  - Sieker, Tim
A1  - Neuner, Andreas
A1  - Dimitrova, Darina
A1  - Tippkötter, Nils
A1  - Muffler, Kai
A1  - Bart, Hans-Jörg
A1  - Heinzle, Elmar
A1  - Ulber, Roland
T1  - Ethanol production from grass silage by simultaneous pretreatment, saccharification and fermentation: First steps in the process development
JF  - Engineering in Life Sciences
N2  - Grass silage provides a great potential as renewable feedstock. Two fractions of the grass silage, a press juice and the fiber fraction, were evaluated for their possible use for bioethanol production. Direct production of ethanol from press juice is not possible due to high concentrations of organic acids. For the fiber fraction, alkaline peroxide or enzymatic pretreatment was used, which removes the phenolic acids in the cell wall. In this study, we demonstrate the possibility to integrate the enzymatic pretreatment with a simultaneous saccharification and fermentation to achieve ethanol production from grass silage in a one-process step. Achieved yields were about 53 g ethanol per kg silage with the alkaline peroxide pretreatment and 91 g/kg with the enzymatic pretreatment at concentrations of 8.5 and 14.6 g/L, respectively. Furthermore, it was shown that additional supplementation of the fermentation medium with vitamins, trace elements and nutrient salts is not necessary when the press juice is directly used in the fermentation step.
Y1  - 2011
U6  - https://doi.org/10.1002/elsc.201000160
N1  - Special Issue "Bioprocess‐oriented plant design"
VL  - 11
IS  - 4
SP  - 436
EP  - 442
PB  - Wiley
CY  - Weinheim
ER  - 
TY  - JOUR
A1  - Sieker, Tim
A1  - Ulber, Roland
A1  - Dimitrova, Darina
A1  - Bart, Hans-Jörg
A1  - Neuner, Andreas
A1  - Heinzle, Elmar
A1  - Tippkötter, Nils
T1  - Silage : Fermentationsrohstoff für die chemische Industrie?
JF  - labor&more
N2  - In Anbetracht des zu erwartenden Rückgangs der Verfügbarkeit fossiler Rohstoffe müssen nicht nur für den Energiesektor, sondern auch für die Herstellung industrieller Produkte alternative Rohstoffe gefunden werden. Ein Beispiel für einen nicht in Nahrungsmittelkonkurrenz stehenden nachwachsenden Rohstoff ist grüne Biomasse wie Gras und Klee. Diese lassen sich in Deutschland auf großen Flächen anbauen und enthalten eine Vielzahl potenzieller Substrate für Fermentationen.
Y1  - 2009
IS  - 2
SP  - 44
EP  - 45
ER  - 
TY  - JOUR
A1  - Smith, Walker O.
A1  - Baumann, Marcus
A1  - Wilson, David L.
A1  - Aletsee, Ludwig
T1  - Phytoplankton biomass and productivity in the marginal ice zone of the Fram Strait during summer 1984
JF  - Journal of geophysical research
Y1  - 1987
SN  - 2156-2202 (E-Journal); 2169-9291 (E-Journal); 0148-0227 (Print); 2169-9275 (Print)
VL  - Vol. 92
IS  - Iss. C7
SP  - 6777
EP  - 6786
ER  -