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Die Anforderungen an das energiesparende Bauen sind mit der Einführung der Energieeinsparverordnung (EnEV) 2009 auch im Industrie- und Gewerbebau deutlich verschärft worden. Einen wesentlichen Beitrag zur Energieeinsparung liefert die Minimierung des Transmissionswärmetransfers. Analysiert man Gebäudehüllen in Metallleichtbauweise stellt man fest, dass eine Erhöhung der Wärmedämmstärke allein noch nicht zielführend ist, zusätzlich sind Wärmebrückeneffekte zu berücksichtigen und deren Einflüsse auf die Wärmetransmission zu reduzieren. Neben der Bedeutung für die Energieeinsparung ist eine wärmetechnisch optimierte Detailausbildung auch erforderlich, um einen ausreichenden Feuchteschutz (Vermeidung von Tauwasser und Schimmelpilz) zu realisieren und so Schäden zu vermeiden. Ein wichtiges Hilfsmittel stellt hierzu der vom Industrieverband für Bausysteme im Metallleichtbau (IFBS) herausgegebene Wärmebrückenatlas der Metall-Sandwichbauweise dar.
Im Herbst 2009 wurde das “Deutsche Gütesiegel Nachhaltiges Bauen” für die Gebäudetypen Industriebauten und Handelsbauten offiziell vorgestellt. Die Ökobilanz als wichtiger Baustein der Nachhaltigkeitsbewertung wird somit auch im Industrie- und Gewerbebau zukünftig stark an Bedeutung gewinnen.
Der vorliegende Beitrag beinhaltet einen Vergleich der Umweltleistung verschiedener Bauweisen des Industrie- und Gewerbebaus, die durch die Ökobilanzierung quantifizierbar wird, anhand von momentan verfügbaren Daten und Methoden. Es werden ausgewählte Ergebnisse sowie vorhandene Unsicherheiten und daraus resultierender Forschungsbedarf aufgezeigt.
Bacillus subtilis and Bacillus licheniformis are widely used for the large-scale industrial production of proteins. These strains can efficiently secrete proteins into the culture medium using the general secretion (Sec) pathway. A characteristic feature of all secreted proteins is their N-terminal signal peptides, which are recognized by the secretion machinery. Here, we have studied the production of an industrially important secreted protease, namely, subtilisin BPN′ from Bacillus amyloliquefaciens. One hundred seventy-three signal peptides originating from B. subtilis and 220 signal peptides from the B. licheniformis type strain were fused to this secretion target and expressed in B. subtilis, and the resulting library was analyzed by high-throughput screening for extracellular proteolytic activity. We have identified a number of signal peptides originating from both organisms which produced significantly increased yield of the secreted protease. Interestingly, we observed that levels of extracellular protease were improved not only in B. subtilis, which was used as the screening host, but also in two different B. licheniformis strains. To date, it is impossible to predict which signal peptide will result in better secretion and thus an improved yield of a given extracellular target protein. Our data show that screening a library consisting of homologous and heterologous signal peptides fused to a target protein can identify more-effective signal peptides, resulting in improved protein export not only in the original screening host but also in different production strains.