Refine
Year of publication
Institute
- Fachbereich Chemie und Biotechnologie (892) (remove)
Has Fulltext
- no (892) (remove)
Language
- English (537)
- German (352)
- Multiple languages (2)
- Spanish (1)
Document Type
- Article (588)
- Patent (117)
- Book (65)
- Conference: Meeting Abstract (55)
- Conference Proceeding (34)
- Part of a Book (21)
- Report (5)
- Doctoral Thesis (3)
- Conference Poster (1)
- Preprint (1)
Keywords
- Heparin (3)
- Chemometrics (2)
- IR spectroscopy (2)
- NMR spectroscopy (2)
- Principal component analysis (2)
- Standardization (2)
- (R)- or (S)- gamma-valerolactone (1)
- 4-hydroxy valeric acid (1)
- ABE (1)
- Acid crash (1)
- Adsorbentien (1)
- Adsorption (1)
- Alginate beads (1)
- Analytics (1)
- Authenticity (1)
- Bioeconomy (1)
- Bioethanol (1)
- Biomass (1)
- Biorefinery (1)
- Biorefinery definitions (1)
- Bladder (1)
- Bragg peak (1)
- Butanol (1)
- C. acetobutylicum (1)
- CRISPR/Cas9 (1)
- Chimeric liver-humanized mice (1)
- Chiralidon-R (1)
- Chiralidon-S (1)
- Crude heparin (1)
- Cyclotron production (1)
- Decentral (1)
- Dehydrogenase (1)
- Detergent protease (1)
- Deuterated solvents (1)
- Deuterium NMR (1)
- Diaphorase (1)
- Drug distribution (1)
- Drug metabolism (1)
- Enzymatic biosensor (1)
- Enzymatischer Ligninabbau (1)
- Extracellular enzymes (1)
- Ga-68 (1)
- Genetischer Algorithmus (1)
- Growth modelling (1)
- Hypersecretion (1)
- IR (1)
- Inorganic ions (1)
- Introduction (1)
- Ions (1)
- Knockout mice (1)
- Levulinic acid (1)
- Lignocellulose feedstook (1)
- Lignocellulose-Bioraffinerie (1)
- Linear discriminant analysis (1)
- Magnetische Adsorbermaterialien (1)
- Manufacturer (1)
- Marker-free mutagenesis (1)
- Mechanical (1)
- Mechanical simulation (1)
- Medical radionuclide production (1)
- Metabolic shift (1)
- Metal contaminants (1)
- Microfluidic solvent extraction (1)
- Minor chemistry (1)
- Molecular modelling (1)
- Molecular weight determination (1)
- Molkenprotein (1)
- Molkeproteine (1)
- NMR (1)
- On-site (1)
- P2G (1)
- PLS-regression (1)
- Physical chemistry (1)
- Physical chemistry basics (1)
- Physical chemistry starters (1)
- Physikalische Chemie (1)
- Pre-culture (1)
- Pre-treatment (1)
- Process schemes (1)
- Prozessintegration (1)
- Quality control (1)
- Quantum chemistry (1)
- Reconstruction (1)
- Renewable resources (1)
- Simultaneous determination (1)
- Soft independent modeling of class analogy (1)
- Stenotrophomonas maltophilia (1)
- Thermodynamics as minor (1)
- Toxicology (1)
- USP (1)
- Uracil-phosphoribosyltransferase (1)
- Ureter (1)
- actuator-sensor system (1)
- aspergillus (1)
- bacterial cellulose (1)
- bi-enzyme biosensor (1)
- bioavailability (1)
- biodegradable polymers (1)
- biological dosimeter (1)
- biomethane (1)
- borehole disposal (1)
- bubble column (1)
- capacitive field-effect sensor (1)
- coculture (1)
- deficit irrigation (1)
- disposal facility (1)
- drug metabolising enzymes (1)
- drug–drug interactions (1)
- elastomers (1)
- enzyme kinetics (1)
- enzyme-logic gate (1)
- exopolysaccharides (1)
- filamentous fungi (1)
- genome engineering (1)
- geological disposal (1)
- glycine (1)
- human metabolites (1)
- hydrogel (1)
- hydrogels (1)
- light-addressable electrode (1)
- light-addressable potentiometric sensor (1)
- mechanical properties (1)
- methanation (1)
- microfluidics (1)
- micronutrients (1)
- neutrons (1)
- nuclear waste (1)
- onion (1)
- optical fibers (1)
- penicillinase (1)
- plug flow reactor (1)
- polyaspartic acid (1)
- prebiotic (1)
- proton therapy (1)
- protons (1)
- pullulan (1)
- qNMR (1)
- relative dosimetry (1)
- retention time (1)
- rubber (1)
- superabsorbent polymers (1)
- supramolecular structures (1)
- swelling properties (1)
- theory and modeling (1)
- tobacco mosaic virus (TMV) (1)
- transporters (1)
- urease (1)
- water economy (1)
- yield (1)
- β-Lactame (1)
Die ökonomische Abhängigkeit von fossilen Brennstoffen und der klimatische Wandel durch die Nutzung dieser haben zu einer intensiven Suche nach erneuerbaren Rohstoffen für die Produktion von Chemikalien und Treibstoffen geführt. Ein viel versprechender Rohstoff in diesem Zusammenhang sind Zucker, die mittels enzymatischer Hydrolyse aus Lignocellulose gewonnen und beispielsweise zu Ethanol umgesetzt werden können. Dabei ist es notwendig die Hydrolyse in Hinsicht auf das verwendete Substrat und die Verwendung der entstehenden Hydrolysate für die Fermentation von Alkohol zu optimieren. Als Substrat dienen Cellulose- und Hemicellulose-Fraktionen, die durch thermo-chemische Vorbehandlung von Holz gewonnen werden. Die Vorbehandlung erfolgt bei unserem Projektpartner am Johann Heinrich von Thünen Institut in Hamburg. Verschiedene kommerziell erhältliche Enzyme, thermostabile eingeschlossen, wurden auf ihre Fähigkeit hin untersucht, diese Fraktionen zu den entsprechenden Zuckern umsetzen zu können. Um die Konzentration an fermentierbaren Zuckern zu steigern werden verschiedene Optimierungen durchgeführt, z. B. die Erhöhung der Substrat- bzw. Enzymkonzentrationen. Ein weiterer interessanter Ansatz, welcher ebenfalls verfolgt wird, ist es die Hydrolyse und die Fermentation in einem Schritt durchzuführen.
Molke als Nebenprodukt der Käseherstellung wurde lange Zeit als Abfall betrachtet. Bedingt durch ihren hohen BOD (biological oxygen demand) war die direkte Einleitung in Gewässer, aber auch der mikrobielle Abbau in Kläranlagen bedenklich. Falls eine Weiterverarbeitung der Molke stattfand, so geschah dies meist zu Molkepulver oder Proteinkonzentrat. Als Untersuchungen der Molkeproteine jedoch unter pharmazeutischen Gesichtspunkten interessante Eigenschaften nahelegten, stieg das Interesse am Bioprodukt Molke und ihren Proteinen an. So stehen beispielsweise für die Molkeproteine a-Lactalbumin (ala) und b-Lactoglobulin (blg) antibakterielle, anticancerogene und diverse andere physiologische Effekte in der Diskussion. Gegenwärtig finden meist Membranverfahren zur Aufreinigung von Molkeproteinen Anwendung. Als alternatives Verfahren wurde am Institut für Bioverfahrenstechnik in Kaiserslautern ein chromatographisches Verfahren entwickelt, bei dem natürliche Tonminerale zum Einsatz kamen. Nach chemischer und physikalischer Modifikation des Ausgangsmaterials durch den Hersteller Süd-Chemie wurden drei der Adsorber für nähere Untersuchungen zur Auftrennung von Molkeproteinen aus Molkekonzentrat herangezogen. Nach einer Cross-Flow-Filtration des Molkekonzentrats erfolgte die Aufreinigung der Molkeproteine in einem FPLC-System.
Helle Fensterprofilmaterialien : Alterungsverhalten auf Basis von peroxidisch vernetztem EPDM
(2010)
Comparison of Intravenous Immunoglobulins for Naturally Occurring Autoantibodies against Amyloid-β
(2010)
C-terminal truncation of a metagenome-derived detergent protease for effective expression in E. coli
(2010)
Recently, a new alkaline protease named HP70 showing highest homology to extracellular serine proteases of Stenotrophomonas maltophilia and Xanthomonas campestris was found in the course of a metagenome screening for detergent proteases (Niehaus et al., submitted for publication). Attempts to efficiently express the enzyme in common expression hosts had failed. This study reports on the realization of overexpression in Escherichia coli after structural modification of HP70. Modelling of HP70 resulted in a two-domain structure, comprising the catalytic domain and a C-terminal domain which includes about 100 amino acids. On the basis of the modelled structure the enzyme was truncated by deletion of most of the C-terminal domain yielding HP70-C477.
This structural modification allowed effective expression of active enzyme using E. coli BL21-Gold as the host. Specific activity of HP70-C477 determined with suc-l-Ala-l-Ala-l-Pro-l-Phe-p-nitroanilide as the substrate was 30 ± 5 U/mg compared to 8 ± 1 U/mg of the native enzyme. HP70-C477 was most active at 40 °C and pH 7–11; these conditions are prerequisite for a potential application as detergent enzyme. Determination of kinetic parameters at 40 °C and pH = 9.5 resulted in KM = 0.23 ± 0.01 mM and kcat = 167.5 ± 3.6 s⁻¹. MS-analysis of peptide fragments obtained from incubation of HP70 and HP70-C477 with insulin B indicated that the C-terminal domain influences the cleavage preferences of the enzyme. Washing experiments confirmed the high potential of HP70-C477 as detergent protease.